在教学工作者开展教学活动前，总归要编写教案，借助教案可以提高教学质量，收到预期的教学效果。那要怎么写好教案呢？以下是小编为大家整理的《教案生物化学范文》，欢迎大家借鉴与参考，希望对大家有所帮助！
第一篇：教案生物化学范文
生物化学教案
生态技术与工程学院
第一章 绪论
一、教学目标
了解生物化学在社会经济和人们生活中的重要地位，了解生物化学研究的国内外发展史，认识学习生物化学的研究内容、知识框架和学习方法。
二、主要讲解内容
生物化学研究的内容、生物化学的发展史和生物化学的学习方法
三、教学重点
生物化学研究的内容、生物化学的发展史。
四、教学方法：
先让学生根据自己的经验阐述生物化学研究的内容，再通过多媒体教学，发挥多媒体教学的有效信息量大和图文并茂的特点，采取先看图像、图表、照片等，然后让学生分析园艺产品贮运保鲜上存在的问题，给大家讲述科学家的故事，以起到激励同学们的作用，使学生的思维处于积极状态。
五、课堂教学过程设计：
1.提问，学生自己对这门课的了解 2.提问，学生自己对生物化学家的了解
3.通过多媒体教学，讲解生物化学研究的内容、生物化学的发展史和生物化学的学习方法
第二章 蛋白质化学
一、教学目标
了解蛋白质的组成成分、分类、各级结构的基本概念，掌握蛋白质的性质、氨基酸的性质以及蛋白质结构与功能的关系。
掌握20种氨基酸的化学结构、分类;掌握等电点的概念，熟悉等电点的计算方法，了解氨基酸的一般性质;掌握蛋白质二级结构的主要类型及结构特点，掌握维持蛋白质二级结构的主要作用力;熟悉蛋白质高级结构的结构组成;掌握蛋白质的沉淀与变性的概念、区别与应用;熟悉蛋白质的一般性质;了解蛋白质分离的常用方法及应用领域;了解蛋白质各个结构层次之间的关系。
二、主要讲解内容
(一)、蛋白质的氨基酸组成
1、氨基酸的重要理化性质 A、一般物理性质 B、两性解离和等电点
2、氨基酸的化学性质： (1)与茚三酮的反应; (2)与甲醛的反应;
(3)与2，4—二硝基氟苯(DNFB)的反应; (4)与异硫氰酸酸苯酯(PITC)的反应; (5)与荧光胺反应;
(6)与5，5`-双硫基双(2-硝基苯甲酸)反应
3、肽 ：肽键的形成，肽平面的概念、性质
(二)、蛋白质的分子结构
主要包括肽和肽键的结构;肽键的基本性质;活性肽;氨基酸顺序测定的一般步骤：N、C末端分析;氨基酸组成的测定、顺序测定、蛋白质一级结构序列测定举例;蛋白质的人工合成等
(三)、蛋白质的高级结构与功能
(1)蛋白质的二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲
2 α-螺旋结构特征、影响α-螺旋形成的因素主要、β-折叠结构特征等; (2)蛋白质的超二级结构和结构域、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构的基本概念，组成这些结构的基本结构单元
(3)蛋白质结构与功能
蛋白质一级结构与功能的关系
(四)、蛋白质的理化性质
蛋白质的相对分子质量、蛋白质的两性解离与等电点、蛋白质的胶体性质、蛋白质的紫外吸收、蛋白质的沉淀、蛋白质的变性、蛋白质的颜色反应
五、蛋白质的分类
包括简单蛋白质和结合蛋白质
三、教学重点
组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类 等电点的概念、肽平面的结构特点
蛋白质的一般性质，蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质二级结构中α-螺旋、β-折叠的结构特点及基本参数;
四、教学难点
20种氨基酸的结构特点
等电点的计算、氨基酸的特异反应;
蛋白质高级结构中结构域及超二级结构的概念和结构特点 蛋白质性质与氨基酸性质的异同点
五、教学方法：
采用多媒体教学方法，通过实例阐述蛋白质化学的主要学习内容。
六、课堂教学过程设计：
1. 提问：什么是蛋白质，蛋白质的组成
2. 引入组成蛋白质的20个氨基酸中英文名称、英文缩写，理化性质 3. 思考：氨基酸的两性性质、等电点;蛋白质性质与氨基酸性质的异同点 4. 详细论述肽和肽键的结构;肽键的基本性质;蛋白质的结构与功能的关系等。
5、总结及布置作业
第三章 核酸的化学
一、教学目标
了解核酸的组成成分，掌握核酸及核苷酸的性质、DNA、RNA空间结构与功能的关系。
二、主要讲解内容
1、核酸的化学组成及一级结构 2 DNA的空间结构与功能 3 RNA的空间结构与功能 4核酸的理化性质
三、教学重点
1、DNA的结构、功能，核苷酸的组成
2、DNA的一级及空间结构
3、基因的概念
4、RNA的种类及主要作用
5、核酸紫外吸收性质
6、核酸的变性、复性与杂交。
四、教学难点
1、嘌呤、嘧啶、核苷酸和核酸在分子结构上的关系。
2、NA的空间结构
3、DNA的生物学功能;
4、DNA与RNA在组分、结构和功能上的差异;
5、核酸紫外吸收性质 、分子杂交;双脱氧法测定DNA序列的原理。
五、教学方法：
采用多媒体教学方法，通过实例阐述核酸化学的主要学习内容。回忆、复习、蛋白质化学的内容，将蛋白质化学、同本章联系起来。
六、课堂教学过程设计：
1.回忆，蛋白质高级结构等概念。
4 2.阐述核酸的组成、一级结构和高级结构的内容 3.比较，核酸高级结构与蛋白质结构的差异。 4.讲解：基因的概念、RNA的种类及主要作用 5.思考，DNA和RNA的比较。
6、总结及布置作业
第四章 酶
一、目的要求
了解酶的概念、命名及分类，酶的分子结构与其生物活性的关系，影响酶作用的因素;掌握酶的化学本质及组成、酶的专一性，酶作用的机制，米氏方程、米氏常数的意义。
二、主要教学内容 1酶的命名与分类 2酶的结构与功能 3酶的作用机制
4酶反应的速度及影响酶促反应速度的因素 5 酶活力的测定
三、教学重点
1、酶促反应动力学，尤其是米氏公式的导出，米氏常数的意义，米氏常数的求法等。
2、酶促反应动力学(各种因素对酶促反应速度的影响)
3、酶的单位、固定化酶的定义。
四、教学难点
1、酶活性中心的组成
2、酶促反应动力学的导出
3、酶的作用机理，包括酶的催化机制、酶结构和功能的关系。
4、抑制剂对酶促反应速度的影响。
5、酶单位的实际应用
五、教学方法：
利用照片、幻灯、图片、参考书、学术资料，让学生了解国内外有关酶学的基本知识和发展前沿。
六、课堂教学过程设计：
1.提问，在学生的印象中，知道多少酶的名称。 2.引入国际酶学委员会关于酶的通知命名。 3.照片和图表，酶的催化效率和专一性。
4.讲解：酶活性中心的组成、酶促反应动力学的导出、酶的作用机理，包括酶的催化机制、酶结构和功能的关系、抑制剂对酶促反应速度的影响和、酶单位的实际应用
5.思考，酶作为催化剂与一般催化剂的异同。
6、总结及布置作业
第五章 维生素和辅酶
一、目的要求
了解维生素的概念和类别;水溶性维生素及辅酶;脂溶性维生素。
二、主要教学内容
维生素(vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。 脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种;
水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。
6 重点讲述两种重要辅酶：
(1)FMN和FAD：即黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)，是核黄素(VitB2)的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体，为双递氢体。
(2)NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+，辅酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+，辅酶Ⅱ)，是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
三、教学重点
掌握与代谢有关的维生素及其辅酶的化学结构及生物学功能。
四、教学难点
与代谢有关的维生素及辅酶的作用机制。
五、教学方法：
先提问学生维生素缺乏症的症状，利用多媒体，通过图片、动画等展示不同的不同维生素的生物学功能。
六、课堂教学过程设计：
1.提问，维生素缺乏症的症状是什么?
2.通过多媒体、幻灯片展讲解各种维生素的结构、性质和生物学功能 3.重点讲解两种重要辅酶：核黄素和烟酰胺及其衍生物。 4.总结及布置作业
第六章 生物氧化
一、目的要求
了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列顺序，掌握生物氧化的方式、特点。
二、主要教学内容
(一)、新陈代谢
1、新陈代谢的概念、新陈代谢的研究方法、生物体内能量代谢的基本规律
2、高能化合物与ATP的作用：高能化合物的概念、分类、代表物质、ATP的核心作用
(二)、生物氧化
1、生物氧化的特点
2、生物氧化中二氧化碳的生成
3、生物氧化中水的生成：传氢体和传电子体的种类、呼吸链(NADH和FADH两种类型的呼吸链)
4、呼吸链的组成：1. 复合体Ⅰ(NADH-泛醌还原酶);2. 复合体Ⅱ(琥珀酸-泛醌还原酶);3. 复合体Ⅲ(泛醌-细胞色素c还原酶);4. 复合体Ⅳ(细胞色素c氧化酶)
5、呼吸链中传递体的顺序： 氧化磷酸化作用：ATP的生成(底物水平磷酸化、电子传递体系的磷酸化)、胞液中NADH的氧化磷酸化、氧化磷酸化作用的机制
6、了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列顺序，掌握生物氧化的方式、特点。
三、教学重点
1、生物氧化的概念。
2、ATP在生物氧化中的重要作用
3、氧化磷酸化、呼吸链的概念。
4、NADH及FADH2呼吸链组成，传递体的顺序。
5、氧化磷酸化中ATP的生成部位及数量
四、教学难点
1、NADH及FADH2呼吸链组成，传递体的顺序;
2、氧化磷酸化作用的化学渗透学说。高能化合物的分类和代表物质;
3、生物体内能量代谢的基本规律
五、教学方法：
利用幻灯片、动画，让学生了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列顺序;展示生物氧化的方式、特点。
六、课堂教学过程设计：
1、提问：关于氧化的概念
2、引入生物氧化的概念
3、通过幻灯片、动画，详细讲解呼吸链的组成、呼吸链中传递体的顺序，能量转化等知识点。
4、以图、表形式，讲解生物氧化与一般氧化的异同 7.总结及布置作业
第七章 糖代谢
一、目的要求
了解糖的分解代谢;合成代谢;了解糖酵解作用，三羧酸循环途径，糖分解代谢途径，糖异生的作用。
二、主要讲解内容 1糖的概念
2糖的无氧分解：糖酵解：葡萄糖 丙酮酸。此反应过程一般在无氧条件下进行，又称为无氧分解。
3糖的有氧氧化：三羧酸循环：丙酮酸 CO2 + H2O 。由于此氧化过程是通过柠檬酸等几种三元羧酸的循环反应来完成的，通常称为三羧酸循环或柠檬酸循环。由于分子氧是此系列反应的最终受氢体，所以又称为有氧分解
4糖的合成代谢
三、讲授重点：
1、糖酵解十步化学反应、丙酮酸的去路
2、三羧酸循环的十步反应;计算三羧酸循环中ATP的量及能量利用效率
四、教学难点
1、计算酵解途径中ATP的量及能量利用效率、糖酵解的调控。
2、三羧酸循环的调控;乙醛酸循环与三羧酸循环的异同点
五、教学方法：
通过大量的图片、幻灯片、动画讲解糖的无氧分解和有氧分解的生物化学过程，重点对三羧酸循环及其ATP的量及能量利用效率进行讲解。
六、课堂教学过程设计：
9 1.提问，学生对无氧呼吸(发酵)、有氧呼吸的认识。
2.通过大量的图片、幻灯片、动画讲解糖的无氧分解和有氧分解的生物化学过程，
3.重点对三羧酸循环及其ATP的量及能量利用效率进行讲解。 4.总结及布置作业
第八章 脂类的代谢
一、目的要求
了解脂肪酸的β-氧化和从头合成过程。
二、主要讲解内容 1脂类的酶促降解 2脂肪的分解代谢 3脂肪的合成代谢
三、教学重点：
1、脂类生物合成中饱和脂肪酸从头合成途径、酶系、能量来源、原料;
2、脂类分解代谢中β–氧化作用途径、酶类、能量变化;
3、了解磷脂结构特点及合成途径、分解酶类;胆固醇的代谢。
4、酮体的生成和利用。
四、教学难点
1、掌握饱和脂肪酸从头合成与β–氧化分解途径的异同点;
2、脂类代谢与糖代谢的关系;
3、脂酰CoA 进入线粒体的机制。
五、教学方法：
通过大量的幻灯片、动画、实验等来让学生比较脂类分解代谢和合成代谢的过程，使学生能掌握脂类分解代谢中β–氧化作用途径、脂类生物合成中饱和脂
10 肪酸从头合成途径、酶系及酮体的生成和利用。启发式为主，讨论式为辅;启发式，探究式方法相结合。
六、课堂教学过程设计：
1.导入(思考与讨论)，我们每天摄取食物中包括糖类、脂类、蛋白质等应用物质。经过消化、吸收进人体后会发生怎样的变化;
2.讲授新课，通过模式图、课件充分展示动态变化的过程，是学生在较短时间内获得大量系统的科学知识;
3.课堂小结，以学生为主，让学生发言回忆本章学到的知识，教师讲解学生为掌握的知识;
4.巩固练习及小结
第九章 蛋白质和氨基酸代谢
一、目的要求
了解氨基酸的分解代谢和合成代谢。
二、主要讲解内容 1蛋白质的酶促降解 2氨基酸的一般代谢 3氨基酸的合成代谢
三、教学重点：
1、了解什么是氮平衡;了解氨基酸合成的碳架来源、分解代谢方式;
2、了解蛋白质水解酶类，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
四、教学难点
1、无机N、S元素转变为有机N、S元素的方式;
2、氨基酸的碳架来源和分解方式。
五、教学方法：
通过大量的图片、幻灯片、实验数据等来让学生了解蛋白质、氨基酸的讲解，以及氨基酸的合成代谢。
六、课堂教学过程设计
1.提问，同学们每天使用蛋白质的量，以及如何在体内吸收利用。 2.引入蛋白质的酶促降解的概念。
3. 通过大量的图片、幻灯片、实验数据讲解蛋白质、氨基酸的讲解以及氨基酸的合成等生物化学过程。
4.总结及布置作业
第十章 核酸代谢
一、目的要求
了解核苷酸的分解代谢和合成代谢
二、主要讲解内容
1、核酸的酶促降解
2、嘌呤和嘧啶的分解
3、核苷酸的生物合成
三、教学重点：
1、了解核苷酸水解酶类和核酸的酶促降解;
2、掌握核苷酸合成与分解途径的特点;
3、掌握嘌呤环和嘧啶环的原子来源
四、教学难点
1、嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成途径的异同点;
2、不同种类的生物分解嘌呤碱的终产物。
五、教学方法：
采用多媒体的教学方法，通过大量的图片、动画、实验等演示核酸的酶促讲解过程，重点讲解。
六、课堂教学过程设计：
1.提问，核酸降解后最终产物是什么。 2.引入核酸的酶促降解过程及概念。
12 通过动画、幻灯片详细讲解核酸的酶促降解、核苷酸分解与生物合成的过程与特点
3.总结及布置作业
第十一章 核酸的生物合成
一、目的要求
了解和掌握DNA 复制、RNA转录的特点、条件及过程。
二、主要讲解内容
1、DNA的生物合成
2、 RNA的生物合成
三、教学重点：
1、掌握中心法则;半保留复制、半不连续复制、反转录、基因工程的概念;
2、了解参与DNA复制的有关酶类和蛋白质及DNA的复制过程;
3、掌握DNA损伤修复的方式。
四、教学难点
1、对DNA的半保留复制、半不连续复制的理解。
五、教学方法：
通过大量的幻灯片、实验等讲解DNA 复制、RNA转录的特点、条件及过程。
六、课堂教学过程设计：
1.提问，生物体的性状是如何遗传给下一代的?。 2.引入DNA 复制、RNA转录的特点的概念;
3. 通过大量的幻灯片、实验等讲解DNA 复制、RNA转录的特点、条件及过程。
4.总结及布置作业
13 第十二章 蛋白质的生物合成
一、目的要求
了解和掌握蛋白质生物合成的过程。
二、主要讲解内容
1、蛋白质合成体系
2、蛋白质生物合成的分子机制
三、教学重点：
1、了解密码子的概念与特点;
2、RNA在蛋白质生物合成中的作用;
3、蛋白质合成过程及合成后加工与运输。
四、教学难点
1、核糖体的结构;
2、蛋白质合成过程;肽链合成后的加工与定向运输;
3、蛋白质生物合成的干扰和抑制。
五、教学方法
通过大量的幻灯片、实验等讲解蛋白质生物合成的过程。
六、课堂教学过程设计
1.通过大量的幻灯片、实验等讲解蛋白质生物合成的过程; 2.总结及布置作业
第十三章 物质代谢的相互联系和调节控制
一、目的要求
教学要求：了解物质代谢的相互关系和调控机制。5.5分子间力和氢键及其对物质性质的影响。
二、主要讲解内容
13.1物质代谢的相互联系 13.2代谢平衡
1、蛋白质合成体系
2、蛋白质生物合成的分子机制
三、教学重点：
1、掌握三大物质代谢的相互关系;
2、掌握酶活性及酶合成的调节;
3、明确两种调节在代谢上的重要性及调节机制;
3、重点了解原核生物的基因表达的调节。
四、教学难点
理解和掌握第二信使和激素水平的调节机制。
五、教学方法：
采用回忆、复习、看图表、看参考书及图片的方法，将这个学期所学其他有关章节同本章联系起来。
六、课堂教学过程设计：
1.提问，关于糖代谢、脂类代谢、核酸代谢以及蛋白质和氨基酸代谢的回忆及复习。
2.通过图、表及动画等，详细讲解三大物质代谢的相互关系、酶活性及酶合成的调节;
4.总结及布置作业。
第二篇：生物化学教案标题
生物化学与分子生物学
绪论
第一节 生物化学与分子化学发展简史
一、叙述生物化学阶段
二、动态生物化学阶段
三、分子生物化学时期
1、DNA双螺旋结构被发现
2、DNA 克隆使基因操作无所不能
3、基因组学及其他组学的研究
四、我国科学家对生物化学发展的贡献
第二节 生物化学与分子生物学研究的主要内容
1、生物分子的结构与功能
2、物质代谢及其调节
3、基因信息传递及其调控
第三节 生物化学与分子生物学和医学
一、生物化学已成为生物学各科学界之间，医学各学科之间相互联系的共同语言
二、生物化学为推动医学各学科发展作出了重要的贡献
第一篇
生物分子结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
第一节
蛋白质的分子组成
一、组成人体蛋白质的20种L-α氨基酸
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
三、20种氨基酸具有共同活特异的理化性质
(一)氨基酸具有两性解离的性质
(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
(三)氨基酸与茚三酮反映生成蓝紫色化合物
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽
(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽
(二)体内存在多种重要的生物活性肽
1、谷胱甘肽
2、多肽类激素及神经肽 第二节 蛋白质的分子结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
二、多肽链的局部主链构想为蛋白质的二级结构
(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上
(二)α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
(三)β-折叠使多肽键形成片层结构
(四)β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在
(五)二级结构可组成蛋白质分子中的模体
(六)氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构
(一)三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
(二)结构域是三级结构层次上的独立功能区
(三)蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
五、蛋白质的分类
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
(一)一级结构是空间构象的基础
(二)一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
(三)氨基酸序列提供重要的生物进化信息
(四)重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
二、蛋白质的功能依赖特定空间结构
(一)血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
(二)血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
(三)蛋白质构象改变可引起疾病
第四节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质具有两性电离性质
二、蛋白质具有胶体性质
三、蛋白质空间结构破坏而引起变性
四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
五、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
1、茚三酮反应
2、双缩脲反应 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
二、丙酮沉淀，盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法
三、利用荷电性可电泳分离蛋白质
四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列
七、应用物理学，生物信息原理可进行蛋白质空间结构测定
思考题：
1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
2、蛋白质的基本组成单位是什么?什么是肽键?什么是肽单元?
3、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的主要化学键。
4、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与
二、三级结构的关系。
5、举例说明蛋白质结构与功能的关系。(一级结构与空间结构)
6、简要叙述蛋白质理化性质在蛋白质分离、纯化中的应用。
7、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?
第二章
功能核酸的结构与功能
第一节 核酸的化学组成以及一级结构
一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位
二、DNA是脱氧核苷酸通过3 ，5-磷酸二脂键连接形成的大分子
三、RNA也是具有3，5-磷酸二脂键的线性大分子
四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序
第二节 DNA的空间结构与功能
一、DNA的二级结构是双螺旋结构
(一)DNA双螺旋结构的试验基础
(二)DNA双螺旋结构模型的要点
1、DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成
2、核糖与磷酸位于外侧
3、DNA双链之间形成了互补碱基对
4、碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定
(三)DNA双螺旋结构的多样性
(四)DNA的多链结构
二、DNA的高级结构是超螺旋结构
(一)原核生物DNA的环状超螺旋结构
(二)真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构
三、DNA是遗传信息的物质基础
第三节RNA的结构与功能
一、mRNA是蛋白质合成中的模板
1、真核生物mRNA的5`-端由特殊冒结构
2、真核生物mRNA的3`-端有多聚腺苷酸尾
3、mRNA的碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列
二、tMRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体
1、tRNA中含有多种稀有碱基
2、tRNA 含有茎环结构
3、tRNA的3`-端可连接氨基酸
4、tRNA的反密码子能够识别密码子
三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所
四、其他非编码RNA参与基因表达的调控
五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现出不同的时空特性
第四节 核酸的理化性质
一、核酸分子具有强烈的紫外吸收
二、DNA变性是双链解离为单链的过程
三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链
第五节 核酸酶
思考题：
1、说明碱基与戊糖、核苷与磷酸的连接化学键是什么?核苷酸与核苷酸之间的化学键是什么?
2、简述DNA双螺旋结构的实验基础是什么?简述B型DNA分子双螺旋结构的要点，并思考双螺旋结构的大沟和小沟的作用 是什么?
3、简述rRNA的结构特点及其生物学功能。
4、简述真核生物mRNA的结构特点。
5、简述tRNA的结构特点。
6、何谓核小体?
7、叙述核酸的理化性质。
8、DNA和RNA都可以形成双链结构，分析DNA-DNA, RNA-RNA以及DNA-RNA杂交双链中，哪种结构比较稳定?
9、核酸酶与核酶的区别是什么?
第三章
酶
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
三、同工酶催化相同的化学反应
第二节
酶的工作原理
一、酶促反应特点
(一)酶对底物具有极高的催化效率
(二)酶对底物有高度的特异性
1、绝对专一性
2、相对专一性
(三)酶的活性与酶量具有可调节性
(四)酶具有不稳定性
二、酶通过促进底物形成过滤态而提高反映速率
(一)酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
(二)酶与底物结合形成中间产物
1、诱导契合作用使酶与底物密切结合
2、临近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
3、表面效应使底物分子去溶剂化
(三)酶的催化机制呈现多元催化作用
第三节
酶促反应动力学
一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
(一)米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性
(二)Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
1、Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
2、Km值是酶的特征性常数
3、Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
4、Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
5、酶的转换数
(三)Km与Vmax常通过林-贝作图法求取
二、底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性
四、PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
五、抑制剂可降低酶促反应速率
(一)不可逆性抑制剂与酶共价结合
(二)可逆性抑制剂与酶非共价结合
1、竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
2、非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
3、反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
六、激活剂可提高酶促反应速率
第四节
酶的调节
一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
(一)别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
(二)酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的
(三)酶原需要通过激活过程才能产生有活性的酶
二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
(一)酶蛋白合成可被诱导或阻遏
(二)酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
第五节
酶的分类与命名
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
(一)氧化还原酶类
(二)转移酶类
(三)水解酶类
(四)裂合酶类
(五)异构酶类
(六)合成酶类
二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称
第六节 酶与医学的关系
一、酶与疾病发生，诊断及治疗密切相关
(一)许多疾病与酶的质和量的异常相关
1、酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一
2、一些疾病可引起酶活性或量的异常
(二)体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标
(三)某些酶可作为药物用于疾病的治疗
1、有些酶作为助消化的药物
2、有些酶用于清洁伤口和抗炎
3、有些酶具有溶解血栓的疗效
二、酶作为试剂用于临床检验和科学研究
(一)有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶
(二)有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶
(三)多种酶成为基因工程常用的工具酶 思考题：
1、什么是酶?酶的化学本质是什么?
2、什么是全酶?在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用?
3、什么是酶的活性中心?为什么加热、强碱、强酸等因素可使酶失活?
4、何谓同工酶?
5、试述酶促反应的特点。
6、试述酶催化反应的分子机制。
7、简述Km和Vmax的意义。
8、酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速度的影响。
9、 试述三种竟争性抑制作用的区别和动力学特点。
10、酶在临床上有哪些用途?
第四章 聚糖的结构与功能
第一节 糖蛋白分子中聚糖及其合成过程
一. N-连接型糖蛋白的糖基化位点为
二. N-连接型聚糖结构有高甘露型，复杂型和杂合型之分 三. N-连接型聚糖合成是以长萜醇作为聚糖载体 四. O-连接型聚糖合成不需聚糖载体
五. 蛋白质β-N-乙酰葡糖胺的糖基化是可逆的单糖基修饰 六. 糖蛋白分子中聚糖影响蛋白质的半衰期，结构与功能 〔一〕聚糖可稳固多肽的结构及延长半衰期 〔二〕聚糖参与糖蛋白新生肽链的折叠或聚合 〔三〕聚糖可影响糖蛋白在细胞内的靶向运输 〔四〕聚糖参与分子间的相互识别
第二节 蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖
一.糖胺聚糖是含己糖醛酸和己糖胺组成的重复二糖单位 二.核心蛋白含有与糖胺聚糖结合的结构域 三.蛋白聚糖生物合成在多肽链上逐一加上糖基 四.蛋白聚糖是细胞间基质重要成分
〔一〕蛋白聚糖最主要功能是构成细胞间基质 〔二〕各种蛋白聚糖有其特殊功能
第三节 糖脂由鞘糖脂，甘油糖脂和类固醇衍生糖脂组成
一.鞘糖脂是神经酰胺被糖基化的糖苷化合物
1、脑苷脂是不含唾液酸的中性鞘糖脂
2、硫苷脂是指糖基部分被硫酸化的酸性鞘糖脂
3、神经节苷脂是含唾液酸的酸性鞘糖脂 二.髓磷脂中含有甘油糖脂
第四节 聚糖结构中蕴含大量生物信息
一.聚糖组分是糖蛋白执行功能所必需 二.结构多样性的聚糖蕴含生物信息
〔一〕聚糖空间结构多样性是其携带信息的基础
〔二〕聚糖空间结构多样性受基因编码的糖基转移酶和糖苷酶调控
第五章维生素与无机盐
第五节 脂溶性维生素
一.维生素A 〔一〕视黄醇是天然维生素A的主要形式
〔二〕视黄醇，视黄醛和视黄酸视维生素A的活性形式
1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能
2、视黄酸对基因表达和组织分化具有调节作用
3、维生素A和胡萝卜素是有效的抗氧化剂
4、维生素A及其衍生物可抑制肿瘤生长 〔三〕维生素A缺乏或过量摄入均引起疾病 二.维生素D 〔一〕维生素D是类固醇衍生物
〔二〕维生素D的活化形式是1，25-二羟基维生素D3 〔三〕1，25-〔OH〕2-D3具有调节血钙和组织细胞分化的功能
1、调节血钙水平是1，25-〔OH〕2-D3的重要作用
2、1，25-〔OH〕2-D3还具有影响细胞分化的功能 〔四〕维生素D缺乏或摄入过量均引起疾病 三.维生素E 〔一〕维生素E是生育酚类化合物 〔二〕维生素E具有抗氧化等多方面的动能
1、维生素E是体内最重要的脂溶性抗氧化剂
2、维生素E具有调节基因表达作用
3、维生素E促进血红素的合成 〔三〕维生素E缺乏可引起轻度贫血 四.维生素K 〔一〕维生素K是2-甲基-1，4-萘醌的衍生物 〔二〕维生素K的主要功能是促进凝血
1、维生素K是凝血因子合成所必须的辅酶
2、维生素K对骨代谢具有重要作用 〔三〕维生素K缺乏可引起出血
第六节 水溶性维生素
一.维生素B1 〔一〕维生素B1形成辅酶焦磷酸硫胺素 〔二〕维生素B1在糖代谢中具有重要作用 〔三〕维生素B1缺乏可引起脚气病 二.维生素B2 〔一〕维生素B2是FAD和FMV的组成成分 〔二〕FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基 〔三〕维生素B2缺乏病是一种常见的营养缺乏病 三.维生素PP 〔一〕维生素PP是NAD和NADP的组成成分 〔二〕NAD和NADP是多种不需氧脱氢酶的辅酶 〔三〕维生素PP缺乏可引起癞皮病 四.泛 酸
〔一〕泛酸是辅酶A和酰基载体蛋白的组成成分 〔二〕辅酶A和酰基载体蛋白参与酰基转移反应 〔三〕泛酸缺乏可引起胃肠功能障碍等疾病 五.生
物
素
〔一〕生物素的来源广泛
〔二〕生物素是多种羧化酶的辅基 〔三〕生物素缺乏也可诱发机体不适 六.维生素B6 〔一〕维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺 〔二〕磷酸吡哆醛的辅酶作用多种多样
1、磷酸吡哆醛是多种酶的辅酶
2、磷酸吡哆醛可终止类固醇激素的作用 〔三〕维生素B6过量可引起中毒 七.叶 酸
〔一〕四氢叶酸是叶酸的活性形式 〔二〕四氢叶酸是一碳单位的载体
〔四〕叶酸缺乏可导致巨幼红细胞性贫血 八.维生素B12 〔一〕维生素B12的吸收需要内因子
〔二〕维生素B12影响一碳单位的代谢和脂肪酸的合成 〔三〕维生素B12缺乏可导致巨幼红细胞性贫血等多种疾病 九.维生素C 〔一〕维生素C是对热不稳定的酸性物质
〔二〕维生素C既是一些羟化酶的辅酶又是强抗氧化剂
1、维生素C既是一些羟化酶的辅酶
2、维生素C作为抗氧化剂可直接参与体内氧化还原反应
3、维生素C具有增强机体免疫力的作用 〔三〕维生素C严重缺乏可引起坏血病 十.α-硫辛酸
第七节 微量元素
一.铁
〔一〕 运铁蛋白和铁蛋白分别是铁的运输和储存形式 〔二〕体内铁主要存在于卟啉化合物和其他含铁化合物中 〔三〕铁的缺乏与中毒均可引起严重的疾病 二.锌
〔一〕清蛋白和金属硫蛋白分别参与锌的运输和储存 〔二〕锌是含锌金属酶和锌指蛋白的组成成分 〔三〕锌缺乏可引起多种疾病 三.铜
〔一〕铜在血液中主要与铜蓝蛋白结合而运输 〔二〕铜是多种含铜酶的辅基
〔三〕铜缺乏可导致小细胞低色素性贫血等疾病 四.锰
〔一〕大部分锰与血浆中-球蛋白和清蛋白结合而运输 〔二〕锰是多种酶的组成成酚和激活剂 〔三〕过量摄入锰可引起中毒 五.硒
〔一〕大部分硒与和球蛋白结合而运输
〔二〕硒以硒半胱氨酸形式参与多种重要硒蛋白的组成 〔三〕硒缺乏可引起多种疾病 六.碘
〔一〕碘在甲状腺中富集
〔二〕碘是甲状腺激素的组成成分 〔三〕碘缺乏可引起地方性甲状腺肿 七.钴 八.氟
〔一〕氟主要与球蛋白结合而运输
〔二〕氟与骨，牙的形成与钙磷的代谢密切相关 〔三〕氟缺乏可引起骨质疏松 九.铬
〔一〕铬与胰岛素的作用关系密切 〔二〕铬过量对人体具有危害
第八节 钙，磷及其代谢
一.钙，磷在体内分布及其功能
〔一〕钙既是骨的主要成分又具有重要的调节作用 〔二〕磷是体内许多重要生物分子的组成成分 〔三〕钙磷代谢紊乱可引起多种疾病 二.钙和磷的代谢
〔一〕钙和磷的吸收与排泄受多种因素影响 〔二〕骨内钙和磷代谢是体内钙磷代谢主要组成 三.钙和磷代谢的调节
〔一〕维生素D促进小肠钙的吸收和骨盐沉积 〔二〕甲状腺激素具有升高血钙和降低血磷的作用 〔三〕降钙素是唯一降低血钙浓度的激素
第二篇 物质代谢及其调节
第六章 糖代谢
第一节 糖的消化吸收及运转
一、糖消化后以单糖形式吸收
二、细胞摄取葡萄糖需要转运蛋白
第二节 糖的无氧氧化
一、糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段
(一)葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸
1、葡萄糖磷酸化生成葡糖-6-磷酸
2、葡糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸
3、果糖-6-磷酸转变为果糖-1，6-二磷酸
4、果糖-1，6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖
5、磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛
6、3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸
7、1，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸
8、3-磷酸甘油转变为2-磷酸甘油酸
9、2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸
10、磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙酮酸
(二)丙酮酸被还原为乳酸
二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节
(一)磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解速率最重要
(二)丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要的调节点
(三)己糖激酶受到反馈抑制调节
三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能
四、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物
(一)果糖被磷酸酸化后进入糖酵解
(二)半乳糖转变为葡糖-1-磷酸进入糖酵解
(三)甘露糖转变为果糖-6-磷酸进入糖酵解
第三节
糖的有氧氧化
一、糖的有氧氧化分为三个阶段
(一)葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸
(二)丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰C0A
1、丙酮酸脱羧形成经乙基-TPP。
2、由二氢硫辛酰胺转乙酰酶( E2)催化，使经乙基-TPP-E1上的羟乙基被氧化成乙酰基，同时转移给硫辛酰胺，形成乙酰硫辛酰胺一E2。
3、二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)继续催化，使乙酰硫辛酰胺上的乙酰基转移给辅酶A生成乙酰CoA后，离开酶复合体，同时氧化过程中的2个电子使硫辛酰胺上的二硫键还原为2个巯基。
4、二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)，还原的二氢硫辛酰胺脱氢重新生成硫辛酰胺，以进行下一步反应，同时将氢传递给FAD，生成 FADH2。
5.在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将FADH2上的氢转移给NAD+，形成NADH+H。
(三)乙酰C0A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP
二、柠檬酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统
(一)柠檬酸循环由八步反应组成
1、乙酰C0A与草酰乙酸缩合成柠檬酸
2、柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸
3、异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸
4、α-酮戊二酸氧化脱羟生成CoA
5、琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应
6、琥珀酸脱氢生成延胡索酸
7、延胡索酸加水生成苹果酸
8、苹果酸脱氢生成草酰乙酸
(二)柠檬酸循环在三大营养物质代谢中具有重要生理意义
1、柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路
2、柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽
三、糖有氧氧化始糖分解成ATP的主要方式
四、糖有氧氧化的调节
+
(一)丙酮酸脱氢酶复合体的调节
(二)柠檬酸循环的调节
1、柠檬酸循环有3个关键酶
2、柠檬酸循环与上游和下游反应协调
五、糖有氧氧化可抑制糖无氧氧化
第四节
磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径分为两个反应阶段
(一)第一阶段是氧化反应
(二)第二阶段始一系列集团转移反应
二、磷酸戊糖途径主要受NADPH或NADP+比值的调节
三、磷酸戊糖途径的生理意义是生成NADPH和磷酸戊糖
(一)为磷酸的生物合成提供核酸
(二)提供NADPH作为供氧体参与多种代谢反应
1、NADPH是许多合成代谢的供氢体
2、NADPH参与羟化反应
3、NADPH可维持谷胱甘肽的还原状态
第五节 糖原的合成与分解
一、糖原合成是由葡萄糖连接成多聚体
(一)葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖
(二)尿苷二磷酸葡萄糖连接形成直链和支链
二、糖原分解从非还原末端进行磷酸解
(一)糖原磷酸化酶分解α-1，4-糖苷键
(二)脱支酶分解α-1，6-糖苷键
三、糖原的合成与分解受严格调控
(一)糖原磷酸化酶受化学修饰和别构调节
1、糖酸化的糖原磷酸化酶是活性形式
2、糖原磷酸化酶受别构调节
(二)糖原合酶受化学修饰合别构调节
1、去磷酸化的糖原合酶是活性形式
2、糖原合酶受别构调节
四、糖原累积症是由先天性酶缺陷所致
第六节 糖异生
一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应
(一)丙酮酸经丙酮酸羟化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸
(二)果糖-1，6-二磷酸转变为果糖-6-磷酸
(三)葡糖-6-磷酸水解为葡萄糖
二、糖异生的调控主要是对2个底物循环的调节
(一)第一个底物循环在果糖-6-磷酸与果糖-6-二磷酸之间进行
(二)第二个底物循环在磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸之间进行
三、糖异生的主要生理意义是维持血糖恒定
(一)维持血糖恒定是糖异生最重要的生理作用
(二)糖异生是不充或恢复肝糖原储备的重要途径
(三)肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡
四、骨骼肌中的乳酸在肝中糖异生形成乳酸循环
第七节 葡萄糖的其他代谢产物
一、糖醛酸途径生成葡萄糖醛酸
二、多元醇途径生成木糖醇、山梨醇等
三、
2、3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧
第八节 血糖及其调节
一、血糖的来源合去路相对平衡
二、血糖水平的平衡主要受激素调节
(一)胰岛素是唯一降低血糖的激素
(二)体内有多种升高血糖的激素
1、胰高血糖素是升高血糖的主要激素
2、糖皮质激素可升高血糖
3、肾上腺素是强有力的升高血精的激素
三、糖代谢障碍导致血糖水平异常
(一)低血糖是指血糖浓度低于2.8mmol/L
(二)高血糖是指空腹血糖高于7.1mmol/L
(三)糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病
四、 高糖刺激产生损伤细胞的生物学效应
思考题：
1、简述糖酵解、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖异生、糖原合成与糖原分解的概念、部位、大的反应过程(包括与CO
2、H2O、ATP 生成有关的部位)、关键酶、调节及生理意义。
2、丙酮酸脱氢酶复合体包括哪几个酶?哪几个辅酶?
3、叙述巴斯德效应的概念。
4、何谓糖原累积症?
5、百米短跑时，骨骼肌收缩产生大量乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向，不同组织中的乳酸代谢具有不同特点，这取决于什么生化机制?
6、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节?
7、叙述血糖的来源和去路，列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想它们为什么有降低血糖的作用?
第七章 脂质代谢
第一节
脂质的构成、功能及分析
一、脂质是种类繁多、结构复杂的一类大分子物质
(一)甘油三脂是甘油的脂肪酸脂
(二)脂肪酸是脂肪烃的羧酸
(三)磷脂可分为甘油磷脂合鞘磷脂两类
(四)胆固醇以环戊烷多氢菲为基本结构
二、脂质具有多种复杂的生物学功能
(一)甘油三脂是机体重要的能源物质
(二)脂肪酸具有多种重要生理功能
1、提供必须脂肪酸
2、合成不饱和脂肪酸衍生物
(三)磷脂是重要的结构成分和信号分子
1、磷脂是构成生物膜的重要成分
2、磷脂酰肌醇是第二信使的前体
(二)胆固醇是生物膜的重要成分和具有重要生物学功能固醇类物质的前体
1、胆固醇是细胞膜的基本结构成分
2、胆固醇可转化为一些具有重要生物学功能的固醇化合物
三、脂质组分的复杂性决定了脂质分析技术的复杂性
(一)用有机溶剂提取脂质
(二)用层析分离脂质
(三)根据分析目的和脂质性质选择分析方法
(四)复杂的脂质分析海需要特殊的处理 第二节脂质的消化吸收
一、胆汁酶盐协助脂质消化酶消化脂质
二、吸收的脂质经再合成进入血循环
三、脂质消化吸收在维持机体脂质平衡中具有重要作用
第三节
甘油三酯代谢
一、不同来源脂肪酸在不同器官以步完全相同的途径合成甘油三酯
(一)肝、脂肪组织及小肠是甘油三酯合成的主要场所
(二)甘油和脂肪酸是合成甘油三酯的基本原料
(三)甘油三酯合成有甘油一酯和甘油二酯两条途径
1、脂肪酸活化成脂酰CoA
2、小肠黏膜细胞以甘油一酯途径合成甘油三酯
3、肝和脂肪组织细胞以甘油二酯途径合成甘油三酯
二、内源性脂肪酸的合成需先合成软脂酸再加工延长
(一)软脂酸由乙酰COA再脂肪酸酶催化下合成
1、软脂酸在胞质中合成
2、乙酰CoA是软脂酸合成的基本原料
3、一分子软脂酸由1分子乙酰CoA与7分子丙二酸单酰CoA缩合而成
(二)软脂酸延长在内质网和线粒体内进行
1、内质网脂肪酸延长途径以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体
2、线粒体脂肪酸延长途径以乙酰CoA为二碳单位供体
(三)不饱和脂肪酸的合成需多种去饱和酶催化
(四)脂肪酸合成受代谢物和激素调节
1、代谢物通过改变原料供应量和乙酰CoA羧化酶活性调节脂肪酸合成
2、胰岛素是调节脂肪酸合成的主要激素
3、脂肪酸合酶可作为药物治疗的靶点
三、甘油三酯氧化分解产生大量ATP供机体需要
(一)甘油三酯分解代谢从脂肪运动员开始
(二)甘油转化为3-磷酸甘油后被利用
(三)β-氧化是脂肪酸分解的核心过程
1、脂肪酸活化为脂酰CoA
2、脂酰CoA进入线粒体
3、脂酰CoA分解产生乙酰CoA、FADH2和NADH
4、脂肪酸氧化是机体ATP的重要来源
(四)不同的脂肪酸还有不同的氧化方式
1、不饱和脂肪酸β-氧化需转变构型
2、超长碳链脂肪酸需先在过氧化酶体氧化成较短碳链脂肪酸
3、丙酰CoA转变为琥珀酰CoA进行氧化
4、脂肪酸氧化还可从远侧甲基端进行
(五)脂肪酸在肝分解可产生酮体
1、酮体在肝生成
2、酮体在肝外组织氧化利用
3、酮体是肝向外组织输出能量的重要形式
4、酮体生成受多种因素调节
第四节 磷脂代谢
一、磷脂酸是甘油磷脂合成的重要中间产物
(一)甘油磷酯合成的原料来自糖、脂质和氨基酸的代谢
(二)甘油磷脂合成有两条途径
1、磷脂酰胆碱和磷酸酰乙醇胺通过甘油二酯途径合成
2、磷脂酰机醇、磷脂酰丝氨酸及心磷脂通过CDP-甘油二酯途径合成
二、甘油磷脂由磷脂酶催化降解
三、 鞘氨醇是神经鞘磷脂合成的重要中间产物
四、神经鞘磷脂在神经鞘磷脂酶催化下降解
第五节胆固醇代谢
一、体内胆固醇来自事务和内源性合成
(一)体内胆固醇合成的主要场所是肝
(二)乙酰COA和NADPH是胆固醇合成基本原料
(三)胆固醇合成由以HMG-COA还原酶为关键酶的一系列酶促反应完成
1、由乙酰CoA合成价羟戊酸
2、甲羟戊酸经15碳化合物转变成30碳鲨烯
3、鲨烯环化为羊毛固醇后转变为胆固醇
(四)胆固醇合成通过HMG- CoA还原酶调节
1、HMG- CoA还原酶活性具有与胆固醇合成相同的昼夜节律性
2、HMG- CoA还原酶活性受性别别构调节、化学修饰调节和酶含量调节
3、细胞胆固醇含量是影响胆固醇合成的主要因素之一
4、餐食状态影响胆固醇合成
5、胆固醇合成受激素调节
二、转化为胆汁酸是胆固醇的主要去路
第六节血浆脂蛋白代谢
一、血脂是血浆所有脂质的统称
二、血浆脂蛋白是血脂的运输及代谢形式
(一)血浆脂蛋白可用电泳法和超速离心法分类
1、血浆脂蛋白可用电泳法和超速离心法分类
2、超速离心法按密度对血浆脂蛋白分类
(二)血浆脂蛋白是脂质与蛋白质的复合体
1、血浆脂蛋白中的蛋白质称为载脂蛋白
2、不同蛋白质具有相似基本结构
三、不同来源脂蛋白具有不同功能和不同代谢途径
(一)乳糜微粒主要运转外源性甘油三酯及胆固醇
(二)极地密度脂蛋白主要运转内源性甘油三脂
(三)低密度脂蛋白主要转运内源性胆固醇
(四)高密度脂蛋白主要逆向转运胆固醇
四、血浆脂蛋白代谢紊乱导致脂蛋白异常血症
(一)不同脂蛋白的异常改变引起不同类型高脂血症
(二)血浆脂蛋白代谢相关基因遗传性缺陷引起脂蛋白异常血症
思考题
1、什么是脂质?脂质的生物学功能有哪些?
2、脂质的消化吸收的条件?长链、中短链脂肪酸如何吸收?
3、脂肪酸的合成的部位、原料、关键酶?碳链加长的部位及原料是什么?
4、什么是营养必须脂肪酸，脂肪动员、激素敏感脂肪酶、脂解激素、抗脂解激素什么?
5、1分子软脂酸彻底氧化净生成多少分子ATP?(说明过程)
6、叙述酮体代谢的部位、原料、关键酶及生理意义。
7、磷脂合成的部位、原料是什么?
8、甘油二酯合成途径生成哪些磷脂?CDP甘油二酯合成途径生成生成哪些磷脂?
9、胆固醇合成原料、关键酶有哪些?如何调节?如何转化?
10、什么是血浆脂蛋白?按照密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类?简述它们的主要作用。
11、载脂蛋白的种类及主要作用是什么?
第八章
生物氧化
第一节、氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成
一、氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成
(一)复合体Ⅰ将NADH+H+中的电子传递给泛醌
(二)复合体Ⅱ将电子从琥珀酸传递到泛醌
(三)复合体Ⅲ将电子从还原型泛醌传递至细胞色素C
(四)复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧
二、NADH和FADH2是氧化呼吸链的电子供体
第二节
氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化偶联生成ATP
一、氧化磷酸化偶联部位在复合体ⅠⅢ Ⅳ内
(一)P/O比值
(二)自由能变化
二、氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度
三、质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成ATP
四、ATP在能量代谢中起核心作用
(一)ATP是体内能量捕获和释放利用的重要分子
(二)ATP是体内能量转移和磷酸核苷化合物相互转变的核心
(三)ATP 通过转移自身基团提供能量
(四)磷酸肌酸是高能键能量的储存形式
第三节
氧化磷酸化的影响因素
一、体内能量状态可调节氧化磷酸化速率
二、抑制剂可阻断氧化磷酸化过程
(一)呼吸链抑制剂阻断电子传递过程
(二)解偶联剂阻断ADP的磷酸化过程
(三)ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成
三、甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热
四、线粒体DNA突变可影响氧化磷酸化功能
五、线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物
(一)胞质中的NADH通过穿梭机制进入线粒体的氧化呼吸链
1、α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中
2、苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中
(二)ATP-ADP转位酶协调转运ADP进入和ATP移出线粒体
第四节
其他氧化与抗氧化体系
一、线粒体氧化呼吸链也可以产生活性氧
二、抗氧化酶体系有清除反应活化氧的功能
三、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化 思考题：
1、氧化呼吸链由哪几种复合体组成?各有何作用?
2、何谓氧化磷化作用，何谓P/O比值?NAPH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位?
3、化学渗透假说的基本要点是什么?
4、ATP合酶的工作机制是什么?
5、氧化磷酸化的影响因素有哪些?
6、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些?CO中毒可致呼吸停止、其机制是什么?
7、线粒体有哪两种穿梭，各生成多少分子的ATP?
8、反应活性氧类有哪些?抗氧化酶体系有有哪些?
第九章 氨基酸代谢
第一节
蛋白质的生理功能和营养价值
一、体内蛋白质具有多方面的重要功能
(一)蛋白质维持组织细胞的生长、更新和修补
(二)蛋白质参与体内多种重要的生理活动
(三)蛋白质可作为能源物质氧化功能
二、体内蛋白质的代谢状况可用于氮平衡描述
三、营养必须氨基酸决定蛋白质的营养价值
第二节、蛋白质的消化、吸收与腐败
一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收
(一)在胃和肠道蛋白质被消化成寡肽和氨基酸
1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸
(二)氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1、通过转运蛋白宪成氨基酸和小肽的吸收
2、通过γ-谷氨酰基循环完成氨基酸的吸收
二、未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用
(一)肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类
(二)肠道细菌通过脱氨基作用产生胺
(三)腐败作用产生其他有害物质
第三节
氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
(一)蛋白质以不同的速率进行降解
(二)真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
1、蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解
2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解
二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
三、氨基酸分解先脱氨基
(一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
1、转氨基作用由转氨酶催化完成
2、各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制
(二)L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基
(三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基
(四)氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
(一)α-丙酮可彻底氧化分解并提供能量
(二)α-酮酸经氨基化生成营养非必须氨基酸
(三)α-酮酸可转变成糖和脂类化合物
第四节
氨 的 代 谢
一、血氨有三个重要来源
(一)氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨
(二)肠道细菌腐败作用产生氨
(三)肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
(一)氨通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝
(二)氨通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾
三、氨在肝合成尿素是氨的主要代谢去路
(一)Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说
(二)肝中鸟氨酸循环的详细步骤
1、NH
3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸
2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸
3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸
4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸
5、精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸
(三)尿素合成受膳食蛋白质和两种关键酶的调节
1、高蛋白质膳食促进尿素合成
2、AGA激活CPS-启动尿素合成
3、精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成
(四)尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒
第五节
个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用成生特殊的胺类化合物
(一)谷氨酸经谷氨酸脱羟酶催化生成γ-氨基丁酸
(二)组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺
(三)色氨酸经5-羟色氨酸生成5-羟色胺
(四)某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质
二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
(一)四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢
(二)由氨基酸产生的一碳单位可相互转变
(三)一碳单位的主要功能是参与嘌呤和嘧啶的合成
三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的
(一)甲硫氨酸参与甲基转移
1、甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关
2、甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基
(二)办胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质
1、半胱氨酸与胱氨酸可以互变
2、半胱氨酸可转变成牛磺酸
3、半胱氨酸可生成活性硫酸根
四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质
(一)苯丙氨酸和酪氨酸代谢既有联系又有区别
1、苯丙氨酸羟化生成酪氨酸
2、酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解
(二)色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰COA
五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程 思考题：
1、体内蛋白质有哪些功能?
2、什么是氮平衡?氮平衡有什么意义?
3、什么是营养必须氨基酸? 它包括哪些?什么是蛋白质的营养价值?什么是蛋白质的互补作用?
4、蛋白质消化需要的部位与酶有哪些?
5、何谓蛋白质腐败作用?
6、体内有几种脱氨基方式?它的部位与酶是什么?
7、何谓转氨基作用?体内重要的转氨酶有哪几种?测定血清中这些转氨酶的活性有何意义?
8、体内生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸有哪些?
9、列举氨的来源与去路，及血中如何转运?并分析谷氨酸和精氨酸治疗肝性脑病(肝昏迷)的生化基础。
10、何谓一碳单位?有何生物学意义?哪些氨基酸在代谢过程中可产生一碳单位?
11、简述甲硫氨酸循环及其生理意义?
12、苯酮酸尿症、白化病、帕金森病、尿黑酸尿症分别与哪些酶有关?
第十章 核苷酸代谢
第一节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两种途径
(一)嘌呤核苷酸的从头合成
1、从头合成途径
2、从头合成的调节
(二)嘌呤核苷酸的补救合成有两种方式
(三)体内嘌呤核苷酸可以相互转变
(四)脱氧核苷酸的生成在二磷酸核苷苷水平进行
(五)嘌呤核苷酸的抗代谢物是一些嘌呤、氨基酸或叶酸类似物
二、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物是尿酸
第二节 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
一、嘧啶核苷酸的合成同样有从头合成与补救合成两条途径
(一)嘧啶核苷酸的从头合成比嘌呤核苷酸简单
1、从头合成途径
2、从头合成的调节
(二)嘧啶核苷酸的补救合成途径与嘌呤核苷酸类似
(三)嘧啶核苷酸的抗代谢物也是嘧啶、氨基酸或叶酸等的类似物
二、嘧啶核苷酸的分解代谢 思考题
1、就氨基甲酰磷酸合成岭Ⅰ、Ⅱ的分布，底物，反应条件，功能等说明两个酶的作用与差别。
2、简述合成嘌呤、嘧啶核苷酸的原料来源与差别;说明为什么核苷酸不属于营养必需物质?
3、已知尿酸是嘌呤核苷酸代谢的终产物，说明痛风症与尿酸的相关性并从酶学角度说明使用别嘌呤醇治疗痛风症的机制。
4、举例说明核苷酸的基本生物学功能。
5、举出几种嘌呤与嘧啶抗代谢物的名称，举例说明抗代谢物具有抗肿瘤作用的机制。
第十一章
非营养物质代谢
第一节
生物转化作用
一、体内非营养物质有内源与外源性两类
二、肝的生物转化作用不等于解毒作用
三、肝的生物转化作用包括两相反应
〔一〕氧化反应是最多见的生物转化第一相反应
1、单加氧酶系是氧化非营养物质最重要的酶
2、单胺氧化酶类氧化脂肪族和芳香族胺类
3、醇脱氢酶与醛脱氢酶将乙醇最终氧化成乙酸
〔二〕硝基还原酶和偶氮还原酶是第一相反应的主要还原酶 〔三〕酯酶、酰胺酶和糖苷酶是生物转化的主要水解酶 〔四〕结合反应是生物转化的第二相反应
1、葡糖醛酸结合是最重要和最普遍的结合反应
2、硫酸结合也是常见的结合反应
3、乙酰化是某些含胺非营养物质的重要转化反应
4、谷胱甘肽结合是细胞应对亲电子性异源物的重要防御反应
5、甲基化反应是代谢内源化合物的重要反应
6、甘氨酸主要参与含羧基非营养物质的生物转化
四、 生物转化作用受许多因素的影响
〔一〕年龄、性别、营养、疾病及遗传等因素对生物转化产生明显影响
1、年龄对生物转化的影响很明显
2、某些生物转化反应存在明显的性别差异
3、营养状况对生物转化作用亦产生影响
4、疾病尤其严重肝病可明显影响生物转化作用
5、遗传因素亦可显著影响生物转化酶的活性 〔二〕许多异源物可诱导生物转化作用酶类
第二节 胆汁与胆汁酸的代谢
一、胆汁的主要固体成分是胆汁酸盐
二、胆汁酸有游离型、结合型及初级、次级之分
三、胆汁酸的主要生理功能
〔一〕促进脂类物质的消化与吸收
〔二〕维持胆汁中胆固醇的溶解状态以抑制胆固醇析出
四、胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环
〔一〕初级胆汁酸在肝内以胆固醇为原料生成 〔二〕次级胆汁酸在肠道由肠菌作用生成
〔三〕胆汁酸的肠肝循环使有限的胆汁酸库存循环利用 第三节
血红素的生物合成过程
一、血红素的生物合成过程
〔一〕-氨基――酮戊酸〔ALA〕的生成 〔二〕胆色素的生成
〔三〕尿卟啉111与粪卟啉原111的生成 〔四〕血红素的生成
二、血红素生物合成的调节
〔一〕ALA合酶是血红素合成途径的关键酶
1、血红素对ALA合酶的别构反馈抑制
2、许多物质可诱导ALA合酶的合成
〔二〕重金属可敏感抑制ALA脱水酶与亚铁螯合酶 〔三〕EPO是红细胞生成的主要调节剂
第四节
胆色素的代谢与黄疸
一、胆红素是铁卟啉类化合物的降解产物 〔一〕胆红素主要源于衰老红细胞的破坏
〔二〕血红素加氧酶和胆绿素还原酶催化胆红素的生成
二、血液中的胆红素主要与血清蛋白结合而运输
三、胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管 〔一〕游离胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取
〔二〕胆红素在内质网结合葡糖醛酸生成水溶性结合胆红素 〔三〕肝细胞向胆小管分泌结合胆红素
四、胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素
〔一〕胆素原是结合胆红素经肠菌作用的产物
〔二〕少量胆素原可被肠黏膜重吸收，进入胆素原的肠肝循环
五、血液胆红素含量增高可出现黄疸
第十二章
物质代谢的整合与调节
第一节
物质代谢的特点
一、体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体
二、机体物质代谢不断受到精细调节
三、各组织、器官物质代谢各具特色
四、体内各种代谢物都有共同的代谢池
五、ATP是机体制储存能量和消耗能量的共同形式
六、NADPH提供合成代谢所需的还原当量
第二节
物质代谢的相互联系
一、各种能量物质的代谢相互联系相互制约
二、糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系 〔一〕葡萄糖可转变为脂肪酸
〔二〕葡萄糖与大部分氨基酸可以相互转变
〔三〕氨基酸可转变为多种脂质但脂质几乎不能转变为氨基酸 〔四〕一些氨基酸、磷酸戊糖是合成核苷酸的原料
第三节
肝在物质代谢中的作用
一、肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官
〔一〕肝内生成的葡糖-6-磷酸是糖代谢的枢纽 〔二〕肝是糖异生的主要场所
二、肝在脂质代谢中占据中心地位
〔一〕肝在脂质消化吸收中具有重要作用
〔二〕肝是甘油三酯和脂肪酸代谢的中枢器官 〔三〕肝是维持机体胆固醇平衡的主要器官 〔四〕肝是血浆磷脂的主要来源
三、肝的蛋白质合成及分解代谢均非常活跃 〔一〕肝合成多数血浆蛋白质 〔二〕肝储存多种维生素
〔三〕肝参与多数维生素的转化
五、肝参与与多种激素的灭火
第四节
肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系
一、心肌优先利用脂肪酸氧化分解功能
〔一〕心肌可利用多种营养物质及其代谢中间产物为能源 〔二〕心肌细胞分解营养物质供能方式以有氧氧化为主
二、脑主要利用葡萄糖功能且耗氧量大 〔一〕葡萄糖和酮体是脑的主要能量物质
〔二〕脑耗氧量高达全身耗氧总量的四分之一 〔三〕脑具有特异的氨基酸及其代谢调节机制
三、骨骼肌主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸 〔一〕不同类型骨骼肌产能方式不同
〔二〕骨骼肌适应不同耗能状态选择不同能源
四、糖酵解是成熟红细胞的主要功能途径
五、脂肪组织是储存和释放能量的重要场所
〔一〕机体将从膳食中摄取的能量主要储存于脂肪组织 〔二〕饥饿时主要靠分解储存于脂肪组织的脂肪供能
六、肾能进行糖异生和酮体生成
第五节
物质代谢调节的主要方式
一、细胞水平的物质代谢调节主要调节关键酶活性
〔一〕各种代谢酶在细胞内区隔分布是物质代谢及其调节的亚细胞结构基础 〔二〕关键酶活性决定整个代谢途径的速度和方向 〔三〕别构调节通过别构效应改变关键酶活性 〔四〕化学修饰调节通过酶促共价修饰调节酶活性
1、酶促共价修饰有多种形式
2、酶的化学修饰调节具有级联放大反应 〔五〕通过改变细胞内酶含量调节酶活性
1、诱导或阻遏酶蛋白基因表达调节酶含量
2、改变酶蛋白降解速度调节酶含量
二、激素通过特异受体调节物质代谢
〔一〕膜受体激素通过跨膜信号转导调节物质代谢
〔二〕胞内受体激素通过激素-胞内受体复合物改变基因表达、调节物质代谢
三、机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢 〔一〕饱食状态下机体三大物质代谢与膳食组成有关
〔二〕空腹机体物质代谢以糖原分解、糖异生和中度脂肪运动员为特征 〔三〕饥饿时机体主要氧化分解脂肪功能
1、短期饥饿后糖氧化供能减少而脂肪动员加盟
2、长期饥饿可造成器官损害甚至危及生命 〔四〕应激使机体分解代谢加强
1、应激使血糖升高
2、应激使脂肪动员增加
3、应激使蛋白质分解加强
〔五〕肥胖使多因素引起物质和能量代谢失衡的结果
1、肥胖是多种重大慢性疾病的危险因素
2、较长时间的能量摄入大于消耗导致肥胖
第三篇 遗传信息的传递
第十三章 真核基因与基因组
第一节
真核基因的结构与功能
一、真核基因的基本结构
二、基因编码区编码多肽链和特定的RNA分子
三、调控序列参与真核基因表达调控
1、启动子提供转录起始信号
2、增强子增强临近基因的转录
3、沉默子是负调节元件
第二节
真核基因组的结构与功能
一、真核基因组具有独特的结构
二、真核基因组中存在大量重复序列 〔一〕高度重复序列 〔二〕中度重复序列
1、短分散重复片段
2、长分散重复片段
〔三〕单拷贝序列〔低度重复序列〕
三、真核基因组中存在大量的多基因家族与假基因
四、线粒体DNA结构有别于染色体DNA
五、人基因组中有两万多个基因
六、人的基因在染色体上的分布特征
第十四章
DNA的生物合成
第一节
DNA复制的基本特征
一、DNA以半保留方式进行复制
二、DNA复制从起点向两个方向延伸
三、DNA复制反应呈半个不连续特征
第二节
DNA复制的酶学和拓扑变化
一、DNA聚合酶催化脱氧核苷酸简的聚合
(一)原核生物有3种DNA聚合酶
(二)常见的真核细胞DNA聚合酶有5种
二、DNA 聚合酶的碱基选择和校对功能实现复制的保真性
(一)复制的保真性依赖正确的碱基选择
(二)聚合酶中的核酸外切酶活性在复制中辨认切除错配碱基并加以校正
三、复制中的解链伴有DNA分子拓扑学变化
(一)多种酶参与DNA解链和稳定单练状态
(二)DNA 拓扑异构酶改变DNA超螺旋状态
四、DNA连接酶连接复制中产生的单链缺口
第三节
原核生物DNA复制过程
一、复制的起点
(一)DNA的解链
1、复制有固定起始点
2、DNA解链需多种蛋白质参与
3、解链过程中需要DNA拓扑异构酶
(二)引物合成和引发体形成
二、DNA链的延长
三、复制的终止
第四节 真核生物DNA生物合成过程
一 真核生物复制的起始与原核生物基本相似
二、真核生物复制的延长发生DNA聚合酶α/δ转化
三、真核生物DNA 合成后立即组装成核小体
四、端粒酶参与解决染色体末端复制问题
五、真核生物染色体DNA在每个细胞周期中只能复制一次
第五节
逆转录和其他复制方式
一、逆转录病毒的基因组RNA以逆转录机制复制
二、逆转录的发现发展了中心法则
三、真核生物线粒体DNA按D环方式复制 思考题
1、DNA复制的主要特征包括包括哪些?各为什么?
2、原核生物DNA的复制体系有哪些酶及蛋白质成分?各有何作用?
3、冈崎片段合成结束时是如何连接的?
4、DNA聚合酶、拓扑酶和连接酶都催化3，5-磷酸二酯键的生成，各有何不同?
5、真核生物的DNA复制如何实现高速及保真性?
6、端粒有何作用?为何有些肿瘤的发生与端粒有关?
7、阐述逆转录的基本过程和逆转录现象发现的重大研究价值。
/
/第十五章 DNA损伤与修复
第一节 DNA损伤
一、多种因素通过不同机制导致DNA损伤 〔一〕体内因素
1、DNA复制错误
2、DNA自身的不稳定性
3、机体代谢过程中产生的活性氧 〔二〕体外因素
1、物理因素
2、化学因素
3、生物因素
二、DNA损伤有多种类型
1、碱基损伤与糖基破坏
2、碱基之间发生错配
3、DNA链发生断裂
4、DNA链的共价交连
第二节 DNA损伤的修复
一、有些DNA损伤可以直接修复
1、嘧啶二聚体的直接修复
2、烷基化碱基的直接修复
3、无嘌呤位点的直接修复
4、单链断裂的直接修复
二、切除修复是最普遍的DNA修复方式
1、碱基切除修复
2、核苷酸切除修复
3、碱基错配修复
三、DNA严重损伤时需要重组修复
1、同源重组修复
2、非同源末端连接的重组修复
四、某些修复发生在跨越损伤DNA的复制时间之后
1、重组跨越损伤修复
2、合成跨越损伤修复
第三节 DNA损伤和修复的意义
一、DNA损伤具有双重效应
二、DNA损伤修复障碍与肿瘤等多种疾病相关 〔一〕DNA损伤修复系统缺陷与肿瘤 〔二〕DNA损伤修复缺陷与人类遗传病 〔三〕DNA损伤修复与衰老
〔四〕DNA损伤修复缺陷与免疫性疾病
思考题
1、有很多突变，对于野生型基因是隐形的，也就是说，在一个含有野生型与突变型基因的二倍体细施中，野生型的特性能够得到表达。请根据基因突变理论，解释这一事实。
2、 RecA蛋白足如何调节SOS的?.
3、为什么DNA的甲基化状态可以被DHA损伤修复所利用?
4、突变能影响高等真核生物结构基因表达的几个水平?
5、假如发生了碱基对的错配，如何被有效修复?
第十六章 RNA的生物合成
第一节 原核生物转录的模板和酶 一 原核生物转录的模板
二、RNA聚合酶催化RNA合成
(一)RNA聚合酶能从头启动RNA链的合成
(二)RNA聚合酶由多个亚基组成
三、RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录 第二节 原核生物的转录过程
一、转录起始需要RNA聚合酶全酶
二、RNApol核心酶独立延长RNA链
三、原核生物转录延长与蛋白质的翻译同时进行
四、原核生物转录终止分为依赖p因子与非依赖p因子两大类
(一)依赖因子p的转录终止
(二)非依赖因子p的转录终止 第三节 真核生物RNA的生物合成
一、真核生物有三种DNA依赖的RNA聚合酶
二、转录因子在真核生物转录起始中具有重要作用
(一)转录前起始复合体的形成
(二)少数几个反式作用因子的搭配启动特定基因的转录
三、真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象
四、真核生物的转录终止和加尾修饰同时进行 第四节 真核生物RNA的加工和降解
一、核不均一RNA经首、尾 修饰和剪接后成为和成熟的mRNA
(一)前体RNA在5`-端加入“帽”结构
(二)前体mRNA在3`-端特异位点断裂并加上多聚腺苷酸尾结构
(三)前体mRNA的剪接主要是去除内含子
1、内含子形成套索RNA被剪除
2、内含子在剪接接口处剪除
4、剪接体是内含子剪接场所
5、 前体mRNA分子有剪切和剪接两种模式
(四)前体mRNA分子可发生可变剪接
(五)mRNA编辑是对基因的编码序列进行转录后加工
二、真核rRNA前体经过剪接形成不同类别的rRNA
三、真核生物前体tRNA的加工包括核苷酸的碱基修饰
四、RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接
五、RNA在细胞内的降解有多种途径
(一)依赖于脱腺苷酸化的mRNA降解是重要的mRNA代谢途径
(二)无义介导的mRNA降解是重要的真核细胞mRNA质量监控机制 思考题：
1、何谓不对称转录?请比较复制与转录的异同。
2、RNA聚合酶由哪些亚基组成?各亚基的功能是什么?
3、启动子在RNA转录中有何作用?对启动子研究的方法是什么?
4、简述原核生物转录的过程。
5、何谓转录空泡?
6、说明依赖Rho的转录终止和 非依赖Rho的转录终止有何区别?
7、真核生物RNA聚合酶各有多少种?比较他们的转录产物与对α-鹅膏荤碱的敏感性区别。
8、真核细胞mRNA、tRNA 、rRNA的加工方式有哪些?
9、何谓外显子、内含子、剪接体、丰富基因、核酶?
第十七章 蛋白质的生物合成
第一节
蛋白质生物合成体系
一、mRNA是蛋白质合成的信息模板
1、方向性
2、连续性
3、简并性
4、摆动性
5、通用性
二、氨基酰-tRNA通过其反密码子与mRNA中对应的密码子互补结合
三、核糖体是肽链“装配厂”
四、肽链生物合成需要酶类和蛋白质因子
第二节氨基酸与tRNA的连接
一、氨基酰-tRNA合成酶识别特定氨基酸和tRNA
二、肽链合成的起始需要特殊的起始氨基酰-tRNA 第三节 肽链的生物合成过程
一、翻译起始复合物的装配启动肽链合成
(一)原核生物翻译起始复合物的形成
1、核糖体大小亚基分离
2、核糖体小亚基结合于mRNA的起始密码子附近
3、fMet-tRNAfMet结合在核糖体P位
4、核糖体大亚基结合形成起始复合物
(二)真核生物翻译起始复合物的形成
1、核糖体大小亚基分离
2、fMet-tRNAiMet定位结合于小亚基P位
3、mRNA与核糖体小亚基定位结合
4、核糖体大亚基结合
二、在核糖体上重复进行的三步反应延长肽链
1、进位
2、成肽
3、转位
三、终止密码子和释放因子导致肽链合成停止
第四节肽链生物合成后的加工和靶向输送
一、肽链折叠为功能构象需要分子伴侣
1、热激蛋白
2、伴侣蛋白Gro和Gro ES
二、肽链的肽键水解生成活性蛋白质或功能肽
(一)合成后肽链的末端被水解加工
(二)肽链中肽键水解产生多种功能肽
三、肽链中氨基酸残基的化学修饰增加蛋白质功能多样性
四、亚基聚合形成功能性蛋白质复合物
五、蛋白质合成后被靶向输送至细胞特定部位
(一)分泌型蛋白在内质网加工运转
(二)定位于内质网的蛋白质C-端含有滞留信号序列
(三)大部分线粒体蛋白质在细胞质合成后靶向输入线粒体
(四)质膜蛋白质由囊泡靶向转运至细胞膜
(五)细胞核蛋白质由核输入因子运载经核孔入核
第五节
蛋白质合成的干扰与抑制
一、许多抗生素通过抑制肽链生物合成发挥作用
(一)抑制肽链合成起始的抗生素
(二)抑制肽链延长的抗生素
1、干扰进位的抗生素
2、引起读码错误的抗生素
3、影响成肽的抗生素
4、影响转位的抗生素
二、某些毒素抑制真核生物蛋白质合成
三、干扰素经抑制蛋白质生物合成而呈现抗病毒作用
思考题：
1、参与蛋白质生物合成体系的物质有哪些?各自的作用是什么?
2、遗传密码的特点有哪些?每个的定义是什么?
3、试述氨基酰-tRNA合成酶有何作用?
4、具有起始功能的原核生物、真核生物的氨基酰-tRNA的符号各是什么?
5、试述原核生物蛋白质合成的主要步骤。
6、何谓SD序列?有何作用?
7、试述多肽链合成后的一级结构修饰的主要内容。
8、何谓信号序列和靶向输送?
第十八章
基因表达调控
第一节
基因表达与基因表达调控的基本概念与特点
一、基因表达是基因转录和翻译的过程
二、基因表达具有时间特异性和空间特异性
〔一〕时间特异性是指基因表达按一定的时间顺序发生
〔二〕空间特异性是指多细胞生物个体在特定生长发育阶段，同一基因在不同的组织器官表达不同
三、基因表达的方式存在多样性
〔一〕有些基因几乎存在所有细胞中持续表达 〔二〕有些基因的表达受到环境变化的诱导和阻遏 〔三〕生物体内不同基因的表达受到协调调节
四、基因表达受顺式作用元件和反式作用因子共同调节
五、基因表达调控呈现多层次和复杂性
六、基因表达调控是生物体生长和发育的基础
〔一〕生物体调节基因表达以适应环境、维持生长和增殖 〔二〕生物体调节基因表达以维持细胞分化与个体发育
第二节
原核基因表达调控
一、操纵子是原核基因转录调控的基本单位
二、乳糖操纵子是典型的诱导型调控 〔一〕乳糖操纵子的结构 〔二〕乳糖操纵子受到阻遏蛋白质和CAP的双重调节
1、阻遏蛋白的负性调节
2、CAP的正性调节
3、协同调节
三、色氨酸操纵子通过转录衰减的方式阻遏基因表达
四、原核基因表达在转录终止阶段有不同的调控机制
五、原核基因表达在翻译水平的多个环节受到精细调控 〔一〕转录与翻译的偶联调节提高了基因表达调控的有效性 〔二〕蛋白质分子结合于启动子或启动子周围进行自我调节
〔三〕翻译阻遏利用蛋白质与自身mRNA的结合实现对翻译起始的调控 〔四〕反义RNA结合mRNA翻译起始部位互补序列以调节翻译起始 〔五〕mRNA密码子的编码频率影响翻译速度
第三节
真核基因表达调控
一、真核细胞基因表达特点
二、染色质结构与真核基因表达密切相关 〔一〕转录活化的染色质对核酸酶极为敏感 〔二〕转录活化染色质的组蛋白发生改变 〔三〕CpG岛甲基化水平降低
三、基因组中的顺式作用元件是转录起始的关键调节部位 〔一〕真核生物启动子结构和调节远较原核生物复杂 〔二〕增强子是一种能够提高转录效率的顺式调控元件 〔三〕沉默子能够抑制基因的转录
四、转录因子是转录调控的关键分子 〔一〕通用转录因子 〔二〕特异转录因子
〔三〕转录因子作用的结构特点
1、转录因子的DNA结合结构域主要有以下几种
〔1〕锌指模体结构
〔2〕碱性螺旋-环-螺旋
〔3〕碱性亮氨酸拉链
2、转录因子的转录激活结构域
〔1〕酸性结构激活域
〔2〕谷氨酰氨富含结构域
〔3〕脯氨酸富含结构域
〔四〕二聚化是常见的蛋白质-蛋白质相互作用方式
五、转录起始复合物的动态构成是转录调控的主要方式 〔一〕启动子与RNA聚合酶活性 〔二〕调节蛋白与RNA聚合酶活性
六、转录后调控主要影响真核mRNA的结构与功能 〔一〕mRNA的稳定性影响真核生物基因表达
〔二〕一些非编码小分子RNA可引起转录后基因沉默
〔三〕mRNA前体的选择性剪接可以调节真核生物基因表达
七、真核基因表达在翻译及翻译后仍可受到调控 〔一〕对翻译起始因子活性的调节主要通过磷酸化修饰进行
1、翻译起始因子e-IF-2α的酸化抑制翻译起始
2、eIF-4E及eIF-4e结合蛋白的磷酸化激活翻译起始 〔二〕RNA结合蛋白参与了对翻译起始的调节
〔三〕对翻译产物水平及活性的调节可以快速调控基因表达 〔四〕小分子RNA对基因表达的调节十分复杂
1、miRNA
2、siRNA 〔五〕长链非编码RNA在基因表达调控中的作用不容忽视
第十九章
细胞信号转导的分子机制
第一节
细胞信号转导概述
一、细胞外化学信号有可溶型和膜结合型两种形式 〔一〕可溶型信号分子作为游离分子在细胞间传递 〔二〕膜结合型信号分子需要细胞间接触才能传递信号
二、细胞经由特异性受体接受西保外信号 〔一〕受体由细胞内受体和膜受体两种类型 〔二〕受体结合配体并转换信号
1、细胞内受体能够直接传递信号或通过特定的通路传递信号
2、膜受体识别细胞外信号分子并转换信号 〔三〕受体与配体的相互作用具有共同的特点
1、高度专一性
2、高度亲和性
3、可饱和性
4、可逆性
5、特定的作用模式
三、细胞内信号转导具有多条信号通路并形成网络调控
第二节
细胞内信号转导分子
一、第二信使结合并激活下游信号转导分子 〔一〕小分子信使传递信号具有相似的特点
1、上游信号转导分子使第二信使的浓度升高或分布变化
2、小分子信使浓度可迅速降低
3、小分子信使激活下游信号转导分子 〔二〕环核苷酸是重要的细胞内第二信使
1、cAMP和cGMP的上游信号转导分子是相应的核苷酸环化酶
2、磷酸二脂酶催化环核苷酸水解
3、环核苷酸在细胞内调节蛋白激酶活性
4、蛋白激酶不是cAMP和cGMP的唯一靶分子 〔三〕脂类也可衍生出胞内第二信使
1、磷脂酰肌醇激酶和磷脂酶催化生成第二信使
2、脂类第二信使作用于相应的靶蛋白分子 〔四〕钙离子可以激活信号转导相关的酶类
1、钙离子在细胞中的分布具有明显的区域特征
2、钙离子的下游信号转导分子是钙调蛋白
3、钙调蛋白不是钙离子的唯一靶分子 〔五〕NO等小分子也具有信使功能
二、许多酶可通过其催化的反应而传递信号 〔一〕蛋白激酶和蛋白磷酸酶可调控信号传递
1、蛋白丝/苏氨酸激酶和蛋白酪氨酸激酶是主要的蛋白激酶
2、蛋白磷酸酶衰减或终止蛋白激酶诱导的效应 〔二〕许多信号通路涉及蛋白丝/苏氨酸激酶的作用
1、MAPK调控细胞的多种重要的生理功能
2、MAPK级联激活是多种信号通路的中心环节 〔三〕蛋白酪氨酸激酶转导细胞增殖与分化信号
1、部分膜受体具有PTK功能
2、细胞内有多种非受体型的PTK
三、信号传导蛋白可通过蛋白质相互作用传递信号 〔一〕G蛋白的GTP/GDP结合状态决定信号的传递
1、三聚体G蛋白介导G蛋白偶联受体传递信号
2、低分子量G蛋白是信号转导通路中的转导分子 〔二〕衔接蛋白和支架蛋白连接信号通路与网络
1、蛋白质相互作用结构域介导信号通路中蛋白质的相互作用
2、衔接蛋白连接信号转导分子
3、支架蛋白保证特异和高效的信号转导
第三节
细胞受体介导的细胞内信号转导
一、细胞内受体通过分子迁移传送信号
二、离子通道受体将化学信号转变为电信号
三、G蛋白偶联受体通过G蛋白和小分子信使介导信号转导 〔一〕G蛋白偶联受体介导的信号转导通路具有相同的基本模式 〔二〕不同G蛋白偶联受体可通过不同通路传递信号
四、酶偶联受体主要通过蛋白质修饰或相互作用传递信号
〔一〕蛋白激酶偶联受体介导的信号转导通路也具有相同的基本模式 〔二〕几种常见的蛋白激酶偶联受体介导的信号转导通路
第四节
信号转导的基本规律和复杂性
一 、各种信号转导机制具有共同的基本规律 〔一〕信号的传递和终止涉及许多双向反应 〔二〕细胞信号在转导过程中被逐级放大
1、MAPK通路
2、JAK-STAT通路
3、Smad通路
4、PI-3K 通路
5、NF-kB通路
〔三〕细胞信号转导通路既有通用性又有专一性
二、细胞信号转导复杂且具有多样性 〔一〕一种细胞外信号分子可通过不同信号转导通路影响不同的细胞 〔二〕受体与信号转导通路有多样性组合
〔三〕一种信号转导分子不一定只参与一条通路的信号转导 〔四〕一条信号转导通路中的功能分子可影响和调节其他通路 〔五〕不同信号转导通路可参与调控相同的生物学效应
〔六〕细胞内的特殊事件也可以启动信号转导或调节信号转导
第五节
细胞信号转导异常与疾病
一、信号转导异常及其与疾病的关系具有多样性
二、信号转导异常可发生在两个层次 〔一〕受体异常激活和失能
1、受体异常激活
2、受体异常失能
〔二〕信号转导分子的异常激活和失活
1、细胞内信号转导分子异常激活
2、细胞内信号转导分子异常失活
三、信号转导异常可导致疾病的发生
〔一〕信号转导异常导致细胞获得异常功能或表现
1、细胞获得异常的增殖能力
2、细胞的分泌功能异常
3、细胞膜通透性改变
〔二〕信号转导异常导致细胞正常功能缺失
1、失去正常的分泌功能
2、失去正常的反应性
3、失去正常的生理调节能力
四、细胞信号转导分子失重要的药物作用靶位
第四篇
分子医学专题
第二十章
常用分子生物学技术的原理及其应用
第一节 分子杂交与印迹技术
一、分子杂交和印迹技术的原理 〔一〕印迹技术 〔二〕探针技术
二 、印迹技术的类别及应用 〔一〕DNA印迹 〔二〕RNA印迹 〔三〕蛋白质印迹
第二节
PCR技术的原理与应用
一、PCR技术的工作原理
二、PCR技术的主要用途 〔一〕目的基因的克隆 〔二〕基因的体外突变
〔三〕DNA和RNA的微量分析 〔四〕DNA序列测定 〔五〕基因突变分析
三、几种重要的PCR衍生技术 〔一〕逆转录PCR技术 〔二〕原位PCR技术 〔三〕实时PCR技术
1、TaqMan探针法
2、分子信标探针法
3、FRET探针法
第三节
基因文库
一、基因组DNA文库
二、cDNA文库
第四节
生物芯片技术
一、基因芯片
二、蛋白质芯片
第五节
生物大分子相互作用研究技术
一、蛋白质相互作用研究技术 〔一〕标签蛋白沉淀
〔二〕酵母双杂交技术的原理和用途
二、DNA-蛋白质相互作用分析技术 〔一〕电泳迁移率变动分析 〔二〕染色质免疫沉淀技术
第二十一章
DNA重组及重组DNA技术
第一节
自然界的DNA重组和基因转移
一、同源重组是最基本的DNA重组方式
二、位点特异性重组是发生在特异位点间的DNA整合 〔一〕γ噬菌体DNA的整合 〔二〕细菌的位点特异性重组 〔三〕免疫球蛋白基因的重排
三、转座重组可使基因移位 〔一〕插入序列转座 〔二〕转座子转座
四、原核细胞可通过接合、转化和转导进行基因转移或重组 〔一〕接合作用 〔二〕转化作用 〔三〕转导作用
第二节
重组DNA技术
一、重组DNA技术常用的工具酶
二、重组DNA技术中常用的载体 〔一〕克隆载体
1、克隆载体应具备的基本特点
2、常用的克隆载体 〔二〕表达载体
1、原核表达载体
2、真核表达载体
三、重组DNA技术的基本原理及操作步骤 〔一〕目的DNA的分离获取――分
1、化学合成法
2、从基因组DNA文库和cDNA文库中获取目的DNA
3、PCR法
4、其他方法
〔二〕载体的选择与构建――选 〔三〕目的DNA与载体连接――接
1、黏端连接
2、平端连接
3、黏-平末端连接
〔四〕重组DNA转入受体细胞――转
1、转化
2、转染
3、感染
〔五〕重组体的筛选与鉴定――筛
1、借助载体上的遗传标志进行筛选
2、序列特异性筛选
3、亲和筛选法
〔六〕克隆基因的表达
1、原核表达体系
2、真核表达体系
第三节
重组DNA技术在医学中的应用
一、重组DNA技术广泛应用于生物制药
二、重组DNA技术还应用于医学的其他诸多方面
第二十二章
基因结构与功能分析技术
第一节
基因结构分析技术
一、基因一级结构解析技术
〔一〕双脱氧法和化学降解法是两种常规的DNA测序方法
〔二〕全自动激光荧光DNA测序技术的原理基于Sanger 双脱氧法
1、四色荧光法
2、单色荧光法
〔三〕焦磷酸测序是一种基于发光法测定焦磷酸的测序技术 〔四〕循环芯片测序被称为第二代测序技术 〔五〕单分子测序技术被成为第三代测序技术
二、基因转录起点分析技术
〔一〕用cDNA克隆直接测序法鉴定TSS 〔二〕用5-cDNA末端快速扩增技术鉴定TSS 〔三〕用数据库搜索TSS
三、基因启动子结构分析技术
〔一〕用PCR结合测序技术分析启动子结构
〔二〕用核酸-蛋白质相互作用技术分析启动子结构
1、用足迹法分析启动子中潜在的调节蛋白结合位点
2、用电泳迁移率变动分析和染色质免疫沉淀技术鉴定启动子 〔三〕用生物信息学预测启动子
1、用启动子数据库和启动子预测算法第一启动子
2、预测启动子的其他结构特征
四、基因编码序列分析技术
〔一〕用cDNA文库法分析基因编码序列 〔二〕用RNA剪接分析法确定基因编码序列 〔三〕用数据库分析基因编码序列
五、基因拷贝数分析技术
第二节
基因表达产物分析技术
一、通过检测RNA而在转录水平分析基因表达 〔一〕用核酸杂交法检测RNA表达水平
1、用RNA印迹分析RNA表达
2、用核糖核酸酶保护实验分析RNA水平及其剪接情况
3、用原位杂交进行RNA区域定位 〔二〕用PCR技术检测RNA表达水平
1、用逆转录PCR进行RNA的半定量分析
2、用实时定量PCR进行RNA的定量分析
〔三〕用基因芯片和高通量测序技术分析RNA表达水平
1、基因芯片已成为基因表达谱分析的常用方法
2、用循环芯片测序技术分析基因表达谱
二、通过检测蛋白质/多肽而在翻译水平分析基因表达 〔一〕用蛋白质印迹技术检测蛋白质/多肽 〔二〕用酶联免疫吸附实验分析蛋白质/多肽
〔三〕用免疫组化实验原位检测组织/细胞表达的蛋白质/多肽 〔四〕用流式细胞术分析表达特异蛋白质的阳性细胞
〔五〕用蛋白质芯片和双向电泳高通量分析蛋白质/多肽表达水平
1、用蛋白质芯片分析蛋白质/多肽的表达谱
2、用双向电泳分析蛋白质/多肽表达谱
第三节
基因的生物学功能鉴定技术
一、用功能获得策略鉴定基因功能 〔一〕用转基因技术获得基因功能 〔二〕用基因敲入技术获得基因的功能
1、用RNA干扰技术研究基因功能
2、用miRNA技术研究基因功能
3、用反义RNA技术研究基因功能
4、核酶技术
二、用功能失活策略鉴定基因功能
〔一〕用基因敲除技术使基因功能完全缺失 〔二〕用基因沉默技术可使基因功能部分缺失
三、用随机突变筛选策略鉴定基因功能
第二十三章
癌基因、肿瘤抑制基因与生长因子
第一节
癌 基 因
一、癌基因的基本概念 〔一〕细胞癌基因 〔二〕病毒癌基因
二、癌基因活化的机制
〔一〕获得强启动子或增强子 〔二〕染色体异位 〔三〕基因扩增 〔四〕点突变
三、原癌基因的产物与功能 〔一〕细胞外生长因子 〔二〕跨膜生长因子受体 〔三〕细胞内信号转导分子
四、癌基因表达产物促进肿瘤发生发展 〔一〕BRAF 〔二〕HER2 〔三〕BCR-ABL 第二节
肿瘤抑制基因
一、肿瘤抑制基因的发现
二、肿瘤抑制基因的功能
三、肿瘤抑制基因失活促进肿瘤发生发展 〔一〕RB基因 〔二〕TP53基因 〔三〕PTEN基因
四、肿瘤抑制基因与疾病
五、癌基因与肿瘤抑制基因在肿瘤发生中的作用特点 〔一〕细胞癌变的多基因协同
〔二〕细胞周期和细胞凋亡的分子调控是肿瘤进展的关键
1、癌基因核肿瘤抑制基因与细胞周期
2、癌基因、肿瘤抑制基因与细胞凋亡
第三节
生长因子
一、生长因子的分类与功能 〔一〕生长因子的分类 〔二〕生长因子的功能
二、生长因子的作用机制 〔一〕生长因子与肿瘤
〔二〕生长因子与心血管疾病
1、原发性高血压
2、动脉粥样硬化
3、心肌肥厚
第二十四章
疾病相关基因的鉴定与基因功能研究
第一节
鉴定疾病相关基因的原则
一、鉴定疾病相关基因的关键是确定疾病表现型和疾病间的实质联系
二、鉴定克隆疾病相关基因需要多科学多途径的综合策略
三、确定候选基因是多种克隆疾病相关基因方法的交汇
第二节
疾病相关基因克隆的策略和方法
一、不依赖染色体定位的疾病相关基因克隆政策 〔一〕从已知蛋白质的功能和结构出发克隆疾病基因
1、依据蛋白质的氨基酸序列信息鉴定克隆疾病相关基因
2、用蛋白质的特异性抗体鉴定疾病基因
〔二〕从疾病的表现型差异出发发现疾病相关基因
1、RDA技术是建立在核酸差异杂交基础上的PCR技术
2、mRNA是技术和聚丙酰胺凝胶电泳技术的结合 〔三〕采用动物模型鉴定克隆疾病相关基因
二、定位克隆是鉴定疾病相关基因的经典方法 〔一〕基因定位的方法有多种
1、体细胞杂交法通过融合细胞的筛查定位基因
2、染色体原位杂交是在细胞水平定位基因的常用方法
3、染色体异常有时可提供疾病基因定位的替代方法
4、连锁分析是定位疾病未知基因的常用方法 〔二〕定位克隆的基本程序包括三大步骤
1、尽可能缩小染色体上的候选区域
2、构建目的的区域的物理图谱
3、疾病相关基因的确定
〔三〕假肥大型肌营养不良基因的克隆是定位克隆的成功例证
三、确定常见病的基因需要全基因组关联分析和全外显子测序
四、生物信息数据库储藏丰富的疾病相关基因信息
第三节
疾病相关基因的功能研究
一、基因对比及功能诠释
二、利用工程细胞研究基因功能
〔一〕采用基因重组技术建立基因高表达工程细胞系 〔二〕基因沉默技术抑制特异基因的表达
三、研究生物大分子间的相互作用可确定基因功能
四、利用基因修饰动物整体研究基因功能
第二十五章
基因诊断和基因治疗
第一节
基因诊断
一、基因诊断的主要对象和样品来源
二、基因诊断技术
〔一〕基因缺失或插入的诊断
1、DNA印迹法
2、PCR技术
〔二〕基因点突变的诊断
1、等位基因特异性寡核苷酸分子杂交
2、反向点杂交
3、变性高效液相色谱
4、DNA序列分析
三、基因诊断的医学应用
〔一〕遗传性疾病诊断和风险预测 〔二〕多基因常见病的预测性诊断 〔三〕传染病原体检测 〔四〕疗效评价和用药指导
〔五〕DNA指纹鉴定是法医学个体识别的核心技术
第二节
基因治疗
一、基因治疗的基本策略
〔一〕缺陷基因精确的原位修复 〔二〕基因增补
〔三〕基因沉默或失活
二、基因治疗的基本程序 〔一〕选择治疗基因
〔二〕选择携带治疗基因的载体
1、逆转录病毒载体
2、腺病毒载体
〔三〕选择基因治疗的靶细胞
1、造血干细胞
2、皮肤成纤维细胞
〔四〕将治疗基因导入人体 〔五〕治疗基因表达的检测
三、基因治疗的临床应用现状
1、单基因遗传病的基因治疗
2、针对多基因的基因治疗
第二十六章
组学与医学
第一节
基因组学
一、基因组学包含结构基因组学、功能基因组学和比较基因组学
二、结构基因组学的主要任务是基因组作图和大规模测序 〔一〕遗传作图和物理作图是绘制人类基因组草图的重要策略
1、遗传作图就是绘制连锁图
2、物理作图就是描绘杂交图、限制性酶切图及克隆系图 〔二〕通过BAC克隆系、鸟枪法等完成大规模DNA测序
1、BAC克隆系的构建是大规模DNA测序的基础
2、鸟枪法是大规模DNA测序的重要方法
3、高通测序技术大大加快了基因组DNA测序进度 〔三〕生物信息学是测定基因组结构和功能的重要手段
三、功能基因组学系统探讨基因的活动规律
〔一〕通过全基因组扫描鉴定DNA序列中的基因 〔二〕通过BLAST等程序搜索同源基因 〔三〕通过实验设计验证基因功能
〔四〕通过转录组和蛋白质组描述基因表达模式
第二节
转录组学
一、转录组学研究全部mRNA的表达及功能
〔一〕微阵列是大规模基因组表达谱研究的主要技术 〔二〕SAGE在转录物水平研究细胞或组织基因表达模式
〔三〕MPSS是以基因测序为基础的基因表达谱自动化和高通量分析新技术
二、RNA组学研究非编码RNA的集合
第三节
蛋白质组学
一、蛋白质组学研究细胞内所有蛋白质的组成及其活动规律 〔一〕蛋白质鉴定是蛋白质组学的基本任务
〔二〕翻译后修饰的鉴定有助于蛋白质功能的阐明 〔三〕蛋白质功能确定是蛋白质组学的根本目的
二、二维电泳和质谱是蛋白质组学研究的常规技术 〔一〕二维电泳是分离蛋白质组的有效方法 〔二〕质谱技术是蛋白质组鉴定的重要工具
1、用肽质量指纹图谱鉴定蛋白质
2、用串联质谱鉴定蛋白质
〔三〕蛋白质相互作用研究是认识蛋白质功能的重要内容
第四节
代谢组学
一、代谢组学的任务是分析生物/细胞代谢产物的全貌
二、核磁共振、色谱及质谱是代谢组学的主要分析工具
三、代谢组学数据依赖模式识别技术进行分析
第五节
其他组学
一、糖组学研究生命体聚糖多样性及其生物学功能 〔一〕糖组学分为结构糖组学与功能糖组学两个分支
〔二〕色谱分离/质谱鉴定和糖微阵列技术是糖组学研究的主要技术
1、色谱分离与质谱鉴定技术
2、糖微阵列技术
3、生物信息学
〔三〕糖组学与肿瘤的关系密切
二、脂组学揭示生命体脂质多样性及其代谢调控 〔一〕脂质组学是代谢组学的一个分支
1、样品分离
2、脂质鉴定
3、数据库检索
〔二〕脂组学研究的三大步骤――分离、鉴定和数据库检索 〔三〕脂组学促进脂质生物标志物的发现和疾病诊断
第六节
组学在医学上的应用
〔一〕定位克隆技术是发现和鉴定疾病基因的重要手段 〔二〕SNPs是疾病易感性的重要遗传学基础
二、药物基因组学揭示遗传变异对药物效能和毒性的影响 〔一〕药物基因组学预测药物反应性并指导个体化用药 〔二〕基因多态性是药物基因组学的基础和重要研究内容 〔三〕鉴定基因序列的变异是药物基因组学的主要研究策略
三、蛋白质组学发现和鉴别药物新靶点
〔一〕疾病相关蛋白质组学的研究是发现和研究药物新靶点的有效途径 〔二〕耐药病原体的蛋白质组学将为新一代抗生素的发现提供新的契机 〔三〕信号转导分子和途径是药物设计的合理靶点
四、代谢组学是开展预测医学和个体化医学的重要手段 〔一〕代谢组学丰富了预测医学的内涵 〔二〕代谢组学促进了个体化医学的发展
第三篇：生物化学电子教案1
第一章 蛋白质的结构和功能
蛋白质是生物体内一类主要的生物大分子，具有广泛重要的生物学功能，本章重点讨论蛋白质的分子组成、分子结构和主要理化性质。通过本章学习，要求掌握蛋白质的组成和熟悉蛋白质的结构与功能的关系及主要的理化性质。
一.蛋白质组成及结构
1. 蛋白质分子的元素组成
所有蛋白质分子都含有C、H、O、N、S等元素组成，其中N元素的含量比较恒定约为16%，故所测样品中若 含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
2. 蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸
在蛋白质合成的，受遗传密码控制的，氨基酸共有20种，氨基酸结构上的共同特点是都具有α-羧基和 α-氨基，而R基团各不相同。其中除脯氨酸是亚氨基酸，甘氨酸不具有不对碳原子外，其余18种氨基酸均
为L-α-氨基酸。氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸(羧基)、碱性氨基酸(氨基及其衍生
基团)和极性的中性氨基酸(羟基、巯基和酚羟基)。
3. 氨基酸在蛋白质分子中的连接方式：
一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键(-CONH-)，是蛋白质分子 中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称肽，有寡肽和多肽之分。
多肽主链和侧链、氨基酸残基、肽链的氨基端和羧基端的概念。
活性肽的概念：GSH的氨基酸组成、结构特点及生理作用。
4. 蛋白质的分子结构：
(1)蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构，是空间结
构及其功能的基础。
(2)蛋白质的空间结构：是指蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。
(3)维系空间结构的化学键是氢键、盐键、疏水键等非共价键，有的蛋白质还含有二硫键。
(4)空间结构可分下列层次：
蛋白质的二级结构：是指多肽链中，同相邻近的氨基酸残基间形成的多肽链的局部空间结构，包括α-
螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，由肽链上相距甚远
的氨基酸残基所形成的整个多肽链的空间结构。三级结构的特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子
内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。
蛋白质的四级结构：是指由两个或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的大分子蛋白质的空
间结构。
亚基的概念、数目、种类
二、蛋白质结构与特性的关系：
1. 蛋白质的两性解离与结构的关系：
蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的
等电点。蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，蛋白
质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。
不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构，因此具有不同等电点。不同蛋白质在同一pH溶液中所带
电荷的种类和数目不同，在电场中泳动的方向和速度不同，从而可达到分离的目的，这种分离方法称电泳
是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。
2. 蛋白质的亲水性与结构的关系：
蛋白质溶液具有亲水胶体的性质，溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷。当破坏这两种稳
定因素，就可将蛋白质从溶液中沉淀析出。
盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理。
3. 蛋白质的变性和结构关系：
蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。引起
蛋白质变形的因素举例。
蛋白质变性的本质是非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态
蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较。
蛋白质变性的实际应用举例。
4. 蛋白质的其他特性与结构的关系。
蛋白质是大分子，不能通过半透模。据此，可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质，用于蛋白质
的纯化。
芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸，具有紫外吸收的特点，其最大吸收峰是280 nm。蛋白质
分子中一般含上述氨基酸，所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。
三、蛋白质分类
1. 按组成分类：
单纯蛋白质：仅有氨基酸组成。
结合蛋白质：由氨基酸和非蛋白质部分(辅基)组成。
按非蛋白质部分不同可分为：核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、金属蛋白
(含金属)和色蛋白 (含色素)等。
2. 按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质。
3. 按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。
四、蛋白质的功能
1. 组织细胞中主要蛋白质的功能：
催化和调控作用;
在协调运动中的作用;
在运输和贮存中的作用;
在识别、防御和传导中的作用。
2. 血浆蛋白质的主要功能：
维持血浆胶体渗透压和缓冲作用;
运输作用;
免疫防御作用;
血浆酶的作用;
营养作用;
凝血和抗凝血作用。
五.蛋白质结构与功能的关系
1. 蛋白质一级结构与功能的关系：
蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质，它们的构象和功能自然不同。反
之，一级结构相似的蛋白质，它们构象及其功能也可能会相似。如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残
基的更换，会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其
活性。举例说明。
2. 蛋白质构象与功能的关系：
(1)蛋白质变性后，空间结构破坏，生物学活性丧失。
(2)蛋白质变构作用：某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合，引起该蛋白(酶)的空间
构象发生轻微变化，从而使其生物活性升高或降低的作用，它是体内重要的调节方式之一。举例说明。
复习思考题
1. 名词解释：肽键、多肽与多肽链，氨基酸残基，蛋白质的一级结构与空间结构，蛋白质的变性作用和变构作用，四级结构与亚基，等电点和两性游离。
2. 蛋白质的基本组成单位是什么?在蛋白质分子中，它们如何彼此相连?
3. 何谓蛋白质的一级结构?其主要的连接键是什么?何谓蛋白质的空间结构?有哪些维系力量。
4. 哪些因素可引起蛋白质变性?为什么?蛋白质变性后哪些性质发生显著改变?有何实际应用。
5. 举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
6. 使蛋白质沉淀的因素主要有哪些?说出他们的原理。
第四篇：初中化学教案：九年级化学《化学式式量》教案模板
时间：2013-1-23 17:17:31 点击：329 【大 中 小】
教学目标 知识目标：
理解化学式概念的涵义，掌握一些简单的化学式的书写和读法。
了解相对分子质量的概念。
初步掌握根据化学式的计算。
能力目标：
培养学生将化学概念与数学计算相结合的思维方法。熟练计算技能，提高化学计算能力。 情感目标：
通过化学式的引入，对学生进行实事求是的科学态度的教育。 教学建议 教材分析：
本节课化学式的学习，在化学用语的教学中占有很重要的地位，它有承上启下的作用，是学生学好化学的基础。多年的教学经验证明，此节课是学生是否学好化学的一个分化点，对于元素符号记不下来的学生，要及时做好补救工作。所以必须高度重视本节课内容的学习，教学要精讲、精练，抓规律、做示范。使学生理解化学式的意义，对化学式的计算必须做到“正确”、“规范”、“熟练”。 教学建议：
从检查学生对元素符号、名称及物质的分类入手设疑激趣：元素可用元素符号来表示，而由元素组成的各种单质和化合物怎样来表示呢?即用元素符号表示物质组成的式子--化学式。引导学生阅读讨论，得出化学式的概念。让学生明确化学式不是凭空写出来的，而是前人经过多次的精密实验，测定物质的组成后推算得出来的。每一个纯净物都有固定的组成，都可以用一个化学式来表示。
同时可展示球棍式分子模型，使学生形成一种直观概念。
通过学生的阅读讨论，归纳总结出化学式的意义以及书写化学式的方法。然后用课堂练习对化学式加以巩固、熟练。
根据化学式计算物质的相对分子质量及组成物质各成分元素的质量比和质量分数。学生对计算应不成问题，关键在于对化学式的真实涵义的理解，尤其是对化学式中的符号、系数、右下角码的意义的理解，应及时分析、强调。培养学生依据化学概念、运用数学工具解决化学问题的能力。规范学生的解题格式，使学生在思想上高度重视起来，为化学方程式的学习奠定基础。
教学设计示例 教学目标：
1、知识目标：
①理解化学式概念的涵义，掌握一些简单的化学式的书写和读法。
②了解相对分子质量的概念。
③初步掌握根据化学式的计算。
2、能力目标：
培养学生将化学概念与数学计算相结合的思维方法。熟练计算技能，提高化学计算能力。
3、德育目标：
通过化学式的引入，对学生进行实事求是的科学态度的教育。 教学重点和难点：
1、重点：理解化学式的涵义，书写化学式。
2、难点：化学式表示的意义。 教学过程：
小测验：
①写出下列元素的符号：
铁、镁、氧、碳、硫、磷、汞、银、铜、钡、钙、氯
②指出物质类别：
水、空气、二氧化碳、氧化汞、铁、氧气、糖水
(学生整体测试，一名学生到黑板上板书，5分钟后讲评)
元素可用元素符号来表示。那么，由元素组成的各种单质和化合物怎样来表示呢?
学生阅读课本P39，讨论，得出化学式的概念。
一、化学式：
1、定义：用元素符号来表示物质组成的式子叫化学式。
注意：化学式是通过实验(定性、定量分析)测定物质的组成，然后计算的出来得。每种纯净物都有它固定的组成，所以一种物质只有一个化学式。
用分子模型展示一些物质分子的结构。例如：
化学式除了能表示这种物质外，还可以表示什么意义?
2、意义：(学生看书，归纳总结)
①表示一种物质。
②表示组成这种物质的元素。
③表示构成这种物质的一个分子。
④表示构成这种分子的原子。
例：：CO2一个二氧化碳分子是由一个碳原子和二个氧原子构成的。
二氧化碳是由碳元素和氧元素组成的。
3、写法：(学生阅读课本，讨论，归纳)
①单质化学式的写法：
a、金属单质和固态非金属单质用元素符号表示它们的化学式：
碳C
硫S
铁Fe
铝Al
b、稀有气体是由单原子构成的。
氦He 氖Ne
氖Ar
练习：
1、根据名称写化学式：二氧化硫、五氧化二磷、一氧化碳、氧化钾
2、指出下列符号中“2”的含义：H2 2H 2H
2二、相对分子质量：
化学中各原子的相对原子质量的总和。(单位为1，一般不写出)
学生先阅读课本P41，教师再举例分析、规范格式。
投影例题：
已知尿素的化学式为(NH2)2CO，求：
①尿素的相对分子质量。
②尿素中各元素的质量比。
③尿素中氮元素的质量分数。
④要使某农田增加5.64千克的氮元素，问应向这块地施加尿素多少千克?
⑤若改施硝酸铵(NH4NO3)，则需硝酸铵多少千克?
探究活动
以邻桌同学为一组，做下列有关元素符号和化学式书写的练习，并互相订正。
1.用化学符号表示：①两个氢原子
②三个氮分子
③几个水分子
④5个氦分子
2.写出氯化钠、氧化铜、氧化铝、三氧化硫的化学式。
3.读出下列化学式的名称：
。
第五篇：生物圈初中生物教案
生物圈初中生物教案 教学目标
①描述生物圈的范围。
②说出生物圈为生物生存提供的基本条件。
③尝试收集和分析资料。
④认同生物圈是所有生物共同的家园，我们应当了解和爱护这个家。
难点和重点
重点：
①生物圈为生物生存提供基本条件。
②生物圈是所有生物共同的家园，我们应当了解和爱护这个家。
难点：收集和分析资料(因为收集和分析资料是科学探究中常用的方法之一，学生开展探究活动，需要对图片、文字和数字资料进行分析)。
课前准备
教师：有条件的学校可使用多媒体，展示宇宙中各大星球的外貌，从而和地球作出对比;没有条件的学校可收集各大星球的资料，在课堂上给学生们讲解，另外，还准备一个地球仪。
学生：课前收集有关太阳系中各大星球的资料。
教学设计
生物圈的概念
①学生观看生动的课件，然后根据自己在课下收集的资料，共同讨论太阳系中各星球的状况。
②学生们根据自己手中的地球仪，讨论生物圈的范围，然后总结生物圈的概念。
①教师通过展示课件，把一幅美丽的太空画面展示在学生面前，激起学生的学习兴趣，从而引出地球上生物圈的概念。
②教师事先让学生们拿出地球仪，让学生从直观上了解生物圈的概念。
生物圈的范围
1.学生分组开展竞赛，看谁能用最短的时间、最精确的语言说出生物圈的范围。
2.学生将自己的设想记录下来，然后在全班评比最具创造奖若干名，日后进行一次模型比赛。
3.教师组织学生开展竞赛。
4.教师布置学生设计生物圈的模型。
生物圈为生物生存提供基本条件
①学生发挥自己的想像力和创造力，并且利用手头的资料进行分析，讨论，最后总结出结果。
②学生分别扮演动物和植物在各个星球上的生活状况，表现出它们对食物、水、氧气的依赖。
教师布置学生扮演角色，充分发挥他们的想像力和创造力。
课下作业 请同学们根据今天所学的知识自己设计一个生物圈的简易模型。 教学目标 知识目标
1、复述血液循环的概念
2、通过录像、VCD的演示、老师的讲述，使学生掌握体循环、肺循环的途径、血液成分的变化及意义
3、通过实际测量，使学生了解血压和脉搏的基本知识。
4、通过观察出血状况的录像，使学生了解出血护理的基础知识。 能力目标
1、通过学习血液循环的途径，培养学生的观察能力及归纳、总结的思维能力。
2、通过分析血液循环的血液成分变化，培养学生的分析思维能力。
3、通过学习血压、脉搏，学会用血压计给同学测量血压及自己会测量脉搏，培养学生的自我保健意识。
4、通过对出血的初步护理方法的学习，使学生掌握紧急救护的一些方法。
5、查阅有关冠心病的知识，培养学生收集资料的能力。 情感目标
1、通过对科学史的学习，了解科学方法。
2、介绍最新医学动态，培养学生探索科学奥秘的兴趣。
3、通过出血的初步处理这部分教学，对学生进行自我救护和互爱的教育。
4、通过对“切脉”诊病的学习，对学生进行爱国主义教育。
5、通过小组测量血压的活动，培养学生的合作意识。
教学建议 教材分析
人体需要的氧气和养料必须及时运来，二氧化碳等废物必须运走，人体才能正常进行生命活动，这些物质的运输靠血液循环来实现，所以本节成为本章重点内容的核心。体循环和肺循环的途径是本节的教学重点，在循环途径中血液成分的变化及血压是本节的难点。解决办法：从学生已有的知识—哺乳动物的血液循环入手;从感性入手——让学生观察血液循环的录像及VCD获得感性知识，再结合挂图讲解来突破重点和难点。 教法建议
关于《血液循环》：
1、课上结合血液循环的录像、VCD和挂图，从感性认识入手，识记血液循环途径。先安排学生观察录像，在观察录像时，最好采用分步观察，先观察体循环，再观察肺循环，为了使观察针对性强，教师指导学生观察时，最好列出观察提纲：(1)、体循环的起点、止点、大致路径?(2)、体循环中血液成分的变化及发生变化的地点?(3)、肺循环的起点、止点及大致路径?(4)、在肺循环过程中，血液成分又有哪些变化?在何处发生的变化?使观察明确具体，并且每观察一步都及时进行反馈，以培养学生的观察能力。再结合挂图归纳并板书血液循环途径(见板书设计)。
2、分析循环过程中血液成分的变化：在分析体循环过程中血液成分的变化时，采用教师引导学生联系已有的知识：毛细血管壁的特点、血红蛋白、动脉血的特点来分析，而肺循环中血液成分的变化可让学生自己分析，以锻炼学生举一反三及语言表达能力。分析完后，教师在板书结构里，把流动脉血的结构用红粉笔来表示(如体循环中的动脉和肺循环中的肺静脉)，流静脉血的结构用兰色粉笔来表示 (如体循环中的静脉和肺循环中的肺动脉)。这样使学生更深刻地理解并不是动脉血管里一定流动脉血，静脉血管并不一定流静脉血。
3、 最后教师用投影写出下列图解并配合录像来使学生获得：体循环和肺循环是同时进行的，它们的起止点都是心脏，二者在心脏处汇合，组成一条完整的循环途径，血液循环的原动力来自心脏。
关于《血压》：
联系有关医学知识，有条件的学校最好安排几人一台血压计让学生分组实验——亲自用血压计来相互测量血压，学会血压计的使用方法，同时加深学生对血压的理解。
在用血压计测量血压的实验教学时：教师要先介绍血压计的结构，并找几个学生上讲台来示范，演示测量血压的完整步骤及介绍如何读数，如果是老式血压计，教师要介绍毫米汞柱和千帕的换算关系：
1mmHg=0.133千帕
1千帕= 7.5mmHg
学生在测量时，首先是血压计的摆放：如果两人一台，将血压计摆放在实验桌的两个同学的中央，若四人一台，则让前面的两个同学和后面的两人为一组;血压计带有水银柱刻度的朝向学生，不要倒放。
测量前让学生不要太兴奋，不要参加剧烈运动，因为在兴奋和剧烈运动后会使血压升高，从而使测量的数值不真实。 测量时，教师一定要让学生保持安静，不要有任何声音，否则听不清动脉的声音。每次测量血压最好在半分钟内完成，第二次测时相隔1--2分钟，以免被测量者有不舒服的感觉。如果被测量者心理紧张，应暂时停止测量，等他恢复正常后再测，否则测量的血压不准确。冬季测量血压时最好脱下棉衣，如果把长袖卷起来会压紧上臂，影响听音。
为了减少测量误差，每人最好重复测量三次，记录数值，求平均值。
血压计用毕后，让学生立刻将其右倾45℃，把水银放回壶中，然后关闭贮汞阀，以防水银泄漏。
测量后对全班的测量结果进行分析讨论：本班是否有高血压和低血压?计算男生和女生的平均值，比较男女血压是否有差异?
关于《脉搏》
课上安排学生测量自己安静时的脉搏和下蹲运动后的脉搏，使学生学会脉搏的测量方法，通过不同人脉搏数据的比较，加深学生对脉搏的理解。对于“切脉”还可以结合我国古代医生最早应用于诊断疾病，来对学生进行爱国主义的教育。
脉搏与运动的关系建议采用探究式方法进行：先引导学生提出问题， 如 ：不同的运动量对脉搏的影响相同吗?
然后让学生根据生活经验做假设及根据假设设计实验。如：在一定范围内运动量越大，使脉搏增加得越多
设计实验要考虑：①运动量递进的关系，②实验可操作性，且一节课内能完成。
具体教学过程：
1.指导学生测脉搏，先找准桡动脉的位置(位于桡骨的内侧)，测量安静状态下的脉搏在教室内进行，为了减少实验误差，每个人测3次，记录数值，求平均值。为了节约时间，每次可以测30秒钟，把测得的脉搏数值乘以2得每分脉搏次数。
2.测运动后的心率：运动结束后，立即测运动状态的脉搏。每一个运动完成后，要恢复到平静状态下才能进行下一个运动。
3.运动地点：若到操场去测量：首先要对学生进行安全教育，并提醒学生带好笔和纸做记录，注意：因体质差不能参加剧烈运动的学生要考虑运动项目。如果学校条件有困难，可在教室测量，运动项目可以采用深度下蹲。
4.教学生如何设计表格(可参考书上的)：
5.教给学生对实验结果进行分析的方法，对实验数据进行正确处理的方法：教学生如何画脉搏变化曲线图，如何统计全班的数据，画出全班平均脉搏变化曲线图。
6.实验结束后，教师应及时组织评比，作为本次实验的一次升华。评比的内容包括：①实验设计方案的优缺点 ②各自记录的实验数据是否准确 ③分析实验结果的方法是否正确 ④结论的推导是否恰当。 评比可以采用小组讨论与全班讲评相结合的方法，通过讨论达到互相交流和学习的作用。
7.除按书上探索不同的运动量对脉搏的影响外，有条件的学校还可探索剧烈运动对身体素质不同的人的脉搏的影响：选学校田径队的、球队的学生或经常参加运动的学生5-6名，平时运动不多的学生5-6名，平时常不运动的学生5-6名做对比实验，先测安静状态下的脉搏3次，求个人平均值，小组平均值;再让他们分别跑300米后，立即测运动后的脉搏，与安静状态下的脉搏做对比，统计个人脉搏的变化和不同身体素质的人的平均脉搏的变化情况，分析数值得出结论。 关于《出血的初步处理》：
用总结三种血管的血流速度、血的颜色来学习出血的初步处理。课上可安排学生一些演习活动：由老师给出出血现象，让学生判断是哪种血管出血?并当场练习护理方法。 课时安排：
本节内容较多，又有两个实验，从培养学生的能力出发，建议用三课时。
教学设计示例
第一课时 血液循环
复习提问：心脏的结构：四个腔名称及与它们相连的血管
导入：我们已学习了血液、血管、心脏，心脏和全身的血管组成一个密闭的管道系统，血液就在这个管道中循环地流动。
板书 第三节 血液循环
一、 血液循环
(一)概念：血液在心脏和全身的血管所组成的密闭的管道系统内循环地流动叫做血液循环。
提问：血液在心脏内如何流动?(回答：从心房à心室à动脉)
过渡：那么血液在血管内按什么方向流动?
板书：
(二)途径
1.提问：哺乳动物家兔血液循环途径有几条?哪几条?
学生回答：有两条;体循环和肺循环。
讲述：人的血液循环也分体循环和肺循环。下面我们通过录像来了解人的血液循环途径。
2.演示录像了解人的血液循环途径：
先观察体循环：指导观察：
(1) 体循环的起点、止点及大致路径(或体循环是由心脏的哪一腔开始?血液流经何处?最后流回心脏的哪一腔?)
(2) 在体循环过程中，血液成分有哪些变化?在何处发生的变化?
反馈观察情况。
继续观察录像——肺循环
指导观察：
(3) 肺循环的起点、止点及大致路径(或肺循环是由心脏的哪一腔开始?血液流经何处?最后流回心脏的哪一腔?)
(4) 在肺循环过程中，血液成分有哪些变化?在何处发生的变化?
反馈观察情况
3.演示光盘进一步